Információ

Miért van az aszparaginnak és a glutaminnak két különböző rövidítése?

Miért van az aszparaginnak és a glutaminnak két különböző rövidítése?



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Az aminosav-rövidítéseket nézegetem, és minden oldalon, amit meglátogatok, az aszparaginnak és a glutaminnak két különböző rövidítése van. Van ennek oka? Az aminosav különböző formáit képviselik, amelyek eltérő tulajdonságokkal rendelkeznek?

Példaként nézem az ezen az oldalon található rövidítéseket: http://www.hgmd.cf.ac.uk/docs/cd_amino.html

Az oldalon az aszparaginnak egy „N” és egy „B” rövidítése van. A 'B' rövidítés nem kodonnak felel meg, akkor miért van ott?

A glutaminnak két rövidítése is van („Q” és „Z”). A 'Z' rövidítés sem kodonnak felel meg.


Az Asx (B) rövidítést akkor használjuk, ha bizonytalan, hogy a peptidszekvencia egy adott pozíciójában lévő aminosav aszparagin vagy aszpartát. Hasonlóképpen, a Glx (Z) akkor használatos, ha bizonytalanság van a glutamin/glutamát között.

Ez a két aminosavpár kétértelmű lehet a peptidszekvenciákban, mivel az Asp/Asn és a Glu/Gln csak az oldalláncban lévő terminális amid (-NH2) csoportban különbözik, és ez az amidcsoport spontán elveszíthető a fehérjékből egy deamidációs reakcióval. . Amikor ez megtörténik, az aszparagin aszpartáttá/izoaszpartáttá, a glutamin pedig glutamáttá/glutamáttá alakul. Ezeket nem lehet megkülönböztetni az "igazi" aszpartáttól vagy glutamáttól sem klasszikus peptidszekvenálással, sem tömegspektrometriával, mivel tömegük azonos. Ezért a közvetlenül fehérjéből nyert fehérjeszekvenciák gyakran tartalmaznak Asx/Glx bejegyzéseket.


Az aszparagin (Asn) és glutamin (Gln) az aszparaginsav (Asp) és a glutaminsav (Glu) aminosavak származékai. Mindkét aminosavpár (Asn/Asp, Gln/Glu) azonos szénvázból áll, oldalláncaik csak funkcionális csoportjukban különböznek egymástól. Az aszparaginsav és a glutaminsav tartalmaz egy karbonsavat (-COOH), míg az aszparagin és a glutamin karboxamidok (-CO-NH2).

Itt láthatja példaként az aszparagint és az aszparaginsavat:

Aszparagin (Asn)

Aszparaginsav (Asp)


Az ok egyszerű: ez két különböző aminosav, különböző oldalláncokkal. Nagyon hasonlítanak, de nem:

Ez az L-glutamin, kémiai képlete C5H10N2O3.

Ez az L-aszparagin, kémiai képlete: C4H5N2O3. Ez azt mutatja, hogy az L-aszparaginnak egy CH-ja van2 kevesebb, mint az L-glutamin.


A kérdésben szereplő hivatkozás alapján úgy tűnik, hogy a lekérdezés azt kérdezi: "Miért van egy aminosavnak két rövidítése, például az Asn és az N az aszparagin, valamint a Gln és a Q a glutamin?"

Ennek az az oka, hogy mindkét rövidítést gyakran használják a tudományos irodalomban. A hosszabb, 3 betűs rövidítés azért hasznos, mert az aminosav nevének felismerhető rövidítése. Az egybetűs rövidítés nagyon önkényes (pl. Q a glutaminnál), ezért nem túl mnemonikus. Az egybetűs formát azonban sokkal könnyebb használni hosszú aminosavszekvenciák esetén, például egy adott fehérje szekvenciájának megadásakor.


A fehérjék szerkezete

Meg tudjuk határozni Szuperszekunder szerkezetek mint alfa-hélixek és béta-struktúrák kombinációi, amelyek hurkon keresztül kapcsolódnak össze, és olyan mintákat alkotnak, amelyek számos különböző fehérjeszerkezetben jelen vannak. Ezeket a hajtogatási mintákat ugyanolyan típusú kötések stabilizálják, mint a harmadlagos szinten. Néha a „ motívum ” kifejezést használják ezen szuperszekunder struktúrák leírására.

Ezek a struktúrák viszonylag egyszerűek lehetnek, például alfa-alfa (két alfa-hélix, amelyeket hurok köt össze), béta-béta (két béta-szál hurokkal kapcsolódik össze), béta-alfa-béta (béta-szál, amely egy alfa-hélixhez kapcsolódik, más béta-szálhoz is kapcsolódik hurkokkal) vagy összetettebb struktúrákkal, mint például a görög kulcsmotiváció vagy a béta-hordó.

Ezekben a motívumokban nagyon érdekes, hogy ezek az ismétlődő struktúrák primer szerkezetükben nagyon eltérőek lehetnek, és nagyon különböző fehérjékben lehetnek jelen. Egyes fehérjéknek nincs szuperszekunder szerkezetük.

Stabil, egymástól függetlenül feltekeredő, kompakt szerkezeti egységek a fehérjén belül, amelyeket a polipeptid lánc szegmensei alkotnak, viszonylag független szerkezettel és funkcióval, amelyek más régióktól megkülönböztethetők, és a harmadlagos szinten azonos típusú kötésekkel stabilizálódnak.

Ezt a definíciót követve, a piruvát-kináz ezen ábrázolásában három domént lehet megkülönböztetni:

A fehérjedomének a fehérje szerkezetének és evolúciójának elemi egységeinek tekinthetők, amelyek bizonyos mértékig képesek az összetekeredésre és autonóm működésre. Egy domain néha tartalmaz motívumokat, néha nem.

Számos fehérje harmadlagos szerkezete több doménből épül fel

Domain funkciók:

Gyakran minden domainnek külön van funkció végezni a fehérjékért, például:

- A plazmamembránon átívelő (transzmembrán fehérjék)

- Tartalmazza a katalitikus helyet (enzimeket)

- DNS-kötés (transzkripciós faktorokban)

– Felület biztosítása egy másik fehérjéhez specifikusan kötődni

Néhány (de nem minden) esetben egy fehérje minden doménjét egy külön exon kódolja az adott fehérjét kódoló génben.

A helyes L-alak egyszerű emlékeztetője a "CORN": ha a Cα atomot úgy nézzük, hogy a H előtt van, a maradékok "CO-R-N" az óramutató járásával megegyező irányban olvashatók.

"FAMILY VW" (családi volkswagon)

a 8 hidrofób aminosavhoz: Phe, Ala, Met, Ile, Leu, Tyr, Val és Trp.

A prolin hidrofób, de az a csavarodás, amelyet a szerkezethez hozzáad, megakadályozza a hélix kialakulását.

Szerin, (OH), tirozin, treonin.

Hisztidin, arginin, lizin.

Hisztidin, triptofán, tirozin, fenilalanin.

Szigorúan véve az alifás kifejezés azt jelenti, hogy a fehérje oldallánca csak szén- vagy hidrogénatomot tartalmaz. pl. alanin, de nem cisztein (mert ként tartalmaz)

A hidrofób molekulát a víz szó szerint taszítja, a hidrofób azt jelenti, hogy félünk a víztől. pl aromás (6 szénatomos gyűrű)? mint a tirozin, az alifás (semleges), NEM hisztidin (töltött+), általában a semleges töltésűek hidrofóbok és nem tartalmaznak OH-csoportot (nem poláris) (kivéve a tirozint), ha kétségei vannak, tegyen hidrofilt

Érdekes módon az aminosavak pontosan fele (10) hidrofób.

Általában ez a poláris igen, a hidrofób nem (kivéve a Cys és a Tyr, amelyek poláris igen és hidrofób igen, így a poláris maradékok általában hidrofilek), a glicin poláris nem és hidrofób nem

* Cys és Met (az összes tiolt tartalmazó csoport)

* az összes alifás csoport (ala, val, leu, ile)

* minden gyűrűt tartalmaz (tyr, trp, pro, phe), kivéve az övét, mert erős polaritású?

Tulajdonságok tekintetében – az egyetlen trükk, amit valaha megtanultam, a FAMILY VW (családi volkswagon) volt a 8 hidrofób aminosavhoz: Phe, Ala, Met, Ile, Leu, Tyr, Val és Trp.

* tyr (OH-ja van) és cys (szabad SH-ja van) (NEM Metodik, mert C-S-C-je van)

A fehérjék a biológiai molekulák legnagyobb és legváltozatosabb osztályát képezik, és szerkezetük a legkülönfélébb. Sokan bonyolult háromdimenziós hajtogatási mintázattal rendelkeznek, amelyek kompakt formát eredményeznek, mások azonban egyáltalán nem hajtogatnak fel („natívan strukturálatlan fehérjék”), és véletlenszerű konformációkban léteznek. A fehérjék funkciója szerkezetüktől függ, és az egyes fehérjék szerkezetének meghatározása a modern biokémia és molekuláris biológia nagy részét képezi.

Ahhoz, hogy megértsük, hogyan hajtogatnak a fehérjék, a szerkezet alapjaival kezdjük, és továbbhaladunk a növekvő összetettségű szerkezetek felé.

A fehérje előállításához az aminosavakat egyfajta amidkötés köti össze, amelyet „peptidkötésnek” neveznek. Ez a kötés az egyik aminosav alfa-aminocsoportja és egy másik aminosav karboxilcsoportja között jön létre kondenzációs reakcióban. Amikor két aminosav összekapcsolódik, az eredményt dipeptidnek nevezik, három aminosav tripeptidet eredményez stb. Több aminosav polipeptidet eredményez (gyakran „peptidre” rövidítve). Mivel a peptidkötés létrejötte során víz elvész, az egyes aminosavakat „aminosavmaradékoknak” nevezzük, miután beépültek. A peptidek másik tulajdonsága a polaritás: a két vége eltérő. Az egyik végén van egy szabad aminocsoport (az úgynevezett „N-terminális”), a másik végén pedig egy szabad karboxilcsoport („C-terminális”).

A fehérje előállításának természetes folyamata során a polipeptidek megnyúlnak azáltal, hogy aminosavakat adnak a növekvő lánc C-terminális végéhez. Hagyományosan a peptideket először N-terminálisra írják ezért a gly-ser nem azonos a ser-gly-vel vagy a GS nem azonos az SG-vel . A kapcsolat az „NCC-NCC-NCC…” atomok ismétlődő mintázatát eredményezi a molekula hosszában. Ezt a peptid „gerincének” nevezik. Ha kinyújtják, az egyes maradványok oldalláncai kinyúlnak ebből a gerincből.

A peptidkötést egyszeres kötésként írják le, de valójában a C-O és a C-N kötések közötti rezonancia miatt van néhány kettős kötés jellemzője:

Ez azt jelenti, hogy az érintett hat atom egysíkú, és ez nincs szabad forgás a C–N tengely körül. Ez korlátozza a lánc rugalmasságát, és megakadályozza egyes összehajtási minták kialakulását.

Kényelmes a fehérjeszerkezetet négy, növekvő komplexitású szint (elsődlegestől kvaternerig) szerint tárgyalni. Az elsődleges szerkezet egyszerűen a fehérjét alkotó aminosavak szekvenciája . Így az elsődleges szerkezet csak a maradékokat összekapcsoló kovalens kötéseket tartalmazza.

Egy fehérje minimális mérete körülbelül 50 aminosavból áll, a kisebb láncokat egyszerűen peptideknek nevezzük. Tehát egy kis fehérje elsődleges szerkezete körülbelül 50 aminosavból álló szekvenciából állna. Még az ilyen kis fehérjék is több száz atomot tartalmaznak, és molekulatömegük meghaladja az 5000 Daltont (Da). Nincs elméleti maximális méret, de az eddig felfedezett legnagyobb fehérje körülbelül 30 000 maradékot tartalmaz. Mivel egy maradék átlagos molekulatömege körülbelül 110 Da, ennek az egyetlen láncnak a molekulatömege meghaladja a 3 millió daltont.

Ez a szerkezeti szint leírja a A polipeptid gerincének lokális hajtogatási mintázata, és az N-H és C=O csoportok közötti hidrogénkötések stabilizálják. A másodlagos szerkezetek különféle típusait fedezték fel, de messze a legelterjedtebbek az a hélix és a b lap néven ismert, rendezetten ismétlődő formák.

A hélix, ahogy a neve is sugallja, egyetlen polipeptidlánc spirális elrendezése, mint egy tekercses rugó. Ebben a konformációban a karbonil- és az N-H csoport a tengellyel párhuzamosan helyezkedik el. Mindegyik karbonilcsoport egy hidrogénkötéssel kapcsolódik egy aminosav N-H-jához, amely 4 csoporttal távolabb helyezkedik el ugyanazon a láncon belül. Az összes C=O és N-H csoport részt vesz a hidrogénkötésekben, így meglehetősen merev hengert alkotnak. Az alfa-spirál pontos méretei: fordulatonként 3,6 maradék, fordulatonként 0,54 nm. Az oldalláncok kifelé nyúlnak és érintkeznek bármilyen oldószerrel, így olyan szerkezetet hoznak létre, mint egy palackkefe vagy egy kerek hajkefe. A sok spirális szerkezetű fehérje például az emberi hajat alkotó keratin.

A b lap szerkezete nagyon különbözik az a hélix szerkezetétől. A b lapban a polipeptid lánc visszahajlik önmagára, így a polipeptid szálak egymás mellett mozognak, és hidrogénkötések tartják össze őket, így nagyon merev szerkezetet alkotnak. A polipeptid N-H és C=O csoportjai ismét hidrogénkötéseket képeznek a szerkezet stabilizálása érdekében, de az a hélixtől eltérően ezek a kötések a szomszédos polipeptid (b) szálai között jönnek létre. Általában az elsődleges szerkezet akár párhuzamos, akár antiparallel elrendezésben magára hajtódik, és ezzel párhuzamos vagy antiparallel b-lapot képez. Ebben az elrendezésben az oldalláncok váltakozva felfelé és lefelé állnak ki a lapból. A selyem fő alkotóeleme (selyemfibroin) főként egymásra rakott b laprétegekből áll.

Más típusú másodlagos szerkezet. Míg az a spirál és a b lap messze a leggyakoribb szerkezettípusok, sok más is lehetséges. Ide tartoznak a különféle hurkok, hélixek és szabálytalan konformációk. Egyetlen polipeptidláncnak különböző régiói lehetnek, amelyek különböző másodlagos szerkezeteket vesznek fel. Valójában sok fehérje a hélixek, b lapok és más típusú hajtogatási minták keverékével rendelkezik, amelyek különböző általános formákat alkotnak.

Mi határozza meg, hogy a sorozat egy bizonyos része e struktúrák egyikébe vagy másikba hajtódik-e be? A fő meghatározó tényező a polipeptidben lévő aminosavak oldalláncai közötti kölcsönhatások. Számos tényező játszik szerepet: sztérikus akadály a közeli nagy oldalláncok között, töltés taszítás a közeli, hasonló töltésű oldalláncok között és a prolin jelenléte. A prolin tartalmaz egy gyűrűt, amely korlátozza a kötési szögeket, így nem illeszkedik pontosan egy csavarvonalba vagy egy b lapba. Továbbá egy peptidkötésen nincs H, amikor prolin van jelen, így hidrogénkötés nem tud kialakulni. Egy másik fontos tényező más kémiai csoportok jelenléte, amelyek kölcsönhatásba lépnek egymással. Ez hozzájárul a fehérjeszerkezet következő szintjéhez, a harmadlagos szerkezethez.

Ez a szerkezeti szint leírja, hogy a másodlagos szerkezetű régiók hogyan hajtódnak össze – vagyis egy polipeptidlánc 3D-s elrendezése, beleértve a hélixeket, b lapokat és bármilyen más hurkot és hajtást. A harmadlagos szerkezet az oldalláncok vagy az oldalláncok és a polipeptid gerince közötti kölcsönhatásokból adódik, amelyek szekvenciájában gyakran távol vannak . Minden fehérjének van egy bizonyos hajtogatási mintája, és ezek meglehetősen összetettek lehetnek.

Míg a másodlagos szerkezetet H-kötés stabilizálja, mind a négy „gyenge” erő hozzájárul a harmadlagos szerkezethez. Általában a legfontosabb erő a hidrofób kölcsönhatás (vagy hidrofób kötés). A polipeptidláncok általában egyaránt tartalmaznak hidrofób és hidrofil maradékokat. A detergens micellákhoz hasonlóan a fehérjék akkor a legstabilabbak, ha hidrofób részeik el vannak temetve, míg a hidrofil részek a felszínen vannak, és ki vannak téve a víznek. Így a hidrofóbabb aminosavakat, például a trp-t gyakran a fehérje más részei veszik körül, kivéve a vizet, míg a töltött maradékok, például az asp gyakrabban vannak a felszínen.


A glutamin elsődleges funkciói sejttenyésztő rendszerekben

A glutamin támogatja a nagy energiaigényű és nagy mennyiségű fehérjét és nukleinsavat szintetizáló sejtek növekedését. Alternatív energiaforrás a gyorsan osztódó és a glükózt nem hatékonyan használó sejtek számára. A sejteknek nitrogénatomokra van szükségük olyan molekulák felépítéséhez, mint a nukleotidok, aminosavak, aminocukrok és vitaminok. Az ammónium egy szervetlen nitrogénforrás, amely elsősorban pozitív töltésű kationként, NH4 + , fiziológiás pH-n. A sejtek által használt ammónium-nitrogén kezdetben glutamát-aminként vagy glutaminamidként épül be a szerves nitrogénbe. Ez a két aminosav biztosítja a nitrogén elsődleges tartályait a fehérjék, nukleinsavak és más nitrogéntartalmú vegyületek szintéziséhez.

Azok a reakciók, amelyek a nitrogént glutamáttá és glutaminná kötik, energia egyenértéket fogyasztanak. A glutamátot ammóniumból és alfa-ketoglutársavból, a trikarbonsav (TCA) ciklus közbenső termékéből szintetizálják. Szintéziséhez a NADH vagy a NADPH oxidációja szükséges. A glutamin ammóniumból és glutamátból képződik, szintézise pedig ATP-t fogyaszt. A glutamát szintézisben részt vevő enzimek, a glutamát-dehidrogenáz (EC 1.4.1.4) és a glutamát-szintáz (EC 1.4.1.13) reverzibilisek. A glutaminszintézisért felelős enzim, a glutamin-szintetáz (EC 6.3.1.2) erősen szabályozott, hogy a glutamin termelését a sejtszükségletre korlátozza. A glutamin glutamáttá és ammóniummá történő katabolizmusát a mitochodriális enzimek, az úgynevezett glutaminázok (EC 3.5.1.2 ) közvetítik. Ammónium keletkezett in vivo karbamiddá metabolizálható. In vitro, az ammónium nem metabolizálódik karbamiddá. Néhány alatt in vitro körülmények között az ammónia az extracelluláris közegben ammóniumionként halmozódik fel.


Hogyan fedezték fel az aminosavakat

Az aminosavak fehérje hidrolízis eredménye. Az évszázadok során sokféle módon fedezték fel az aminosavakat, de elsősorban a legmagasabb intelligenciával rendelkező vegyészek és biokémikusok segítségével, akik a legnagyobb készségekkel és türelemekkel rendelkeztek, és akik munkájukban innovatívak és kreatívak voltak.

A fehérjekémia ősrégi, némelyik több ezer évvel ezelőttre nyúlik vissza. Évszázadokkal ezelőtt történtek olyan eljárások és műszaki alkalmazások, mint a ragasztókészítés, a sajtgyártás, sőt az ammónia felfedezése is a trágya szűrésével. Az időben előrehaladva 1820-ig Braconnot közvetlenül zselatinból készített glicint. Megpróbálta feltárni, hogy a fehérjék keményítőként működnek-e, vagy savakból és cukorból állnak.

Bár a fejlődés akkoriban lassú volt, azóta nagy sebességet kapott, bár a fehérjeösszetétel bonyolult folyamatai a mai napig nem teljesen tisztázottak. De sok év telt el azóta, hogy Braconnot először kezdeményezett ilyen megfigyeléseket.

Sokkal többet kellene felfedezni az aminosavak elemzésében, valamint új aminosavak felkutatásában. A fehérje- és aminosavkémia jövője a biokémiában van. Ha ez megtörténik, de csak addig lesz teljes az aminosavakról és fehérjékről szóló tudásunk. Mégis valószínű, hogy ez a nap nem jön el egyhamar. Mindez tovább növeli az aminosavak rejtélyét, összetettségét és erős tudományos értékét.


Aminosavak

Az aminosavak olyan szerves vegyületek, amelyek egyesülve fehérjéket képeznek. Az aminosavak és a fehérjék az élet építőkövei.

A fehérjék emésztése vagy lebontása során aminosavak maradnak. Az emberi szervezet aminosavakat használ fel fehérjék előállítására, hogy segítse a szervezetet:

  • Bontsa le az ételt
  • Javítsa meg a testszöveteket
  • Számos egyéb testfunkciót lát el

Az aminosavakat a szervezet energiaforrásként is felhasználhatja.

Az aminosavak három csoportba sorolhatók:

  • Az esszenciális aminosavakat a szervezet nem tudja előállítani. Ennek eredményeként élelmiszerből kell származniuk.
  • A 9 esszenciális aminosav: hisztidin, izoleucin, leucin, lizin, metionin, fenilalanin, treonin, triptofán és valin.

A nem esszenciális azt jelenti, hogy szervezetünk aminosavat termel, még akkor is, ha nem az elfogyasztott táplálékból nyerjük. A nem esszenciális aminosavak közé tartozik: alanin, arginin, aszparagin, aszparaginsav, cisztein, glutaminsav, glutamin, glicin, prolin, szerin és tirozin.

  • A feltételes aminosavak általában nem esszenciálisak, kivéve betegség és stressz idején.
  • A feltételes aminosavak a következők: arginin, cisztein, glutamin, tirozin, glicin, ornitin, prolin és szerin.

Nem kell minden étkezésnél esszenciális és nem esszenciális aminosavakat enni, de fontos, hogy ezek egyensúlyban legyenek a nap folyamán. Az egyetlen növényi elemen alapuló étrend nem lesz megfelelő, de már nem aggódunk amiatt, hogy egyetlen étkezés alkalmával fehérjéket (például babot rizzsel) párosítunk. Ehelyett a teljes napi étrend megfelelőségét nézzük.


Nyolc aminosav is létezik poláros, töltetlen oldalláncokkal. A szerinnek és a treoninnak hidroxilcsoportjai vannak. Az aszparaginnak és a glutaminnak amidcsoportjai vannak. A hisztidin és a triptofán heterociklusos aromás amin oldalláncokkal rendelkezik. A ciszteinnek szulfhidrilcsoportja van. A tirozinnak fenolos oldallánca van. A cisztein szulfhidril-csoportja, a tirozin fenolos hidroxilcsoportja és a hisztidin imidazolcsoportja mind-mind bizonyos fokú pH-függő ionizációt mutat.

Négy aminosav van töltött oldalláncokkal. Az aszparaginsav és a glutaminsav oldalláncaiban karboxilcsoportok vannak. Mindegyik sav teljesen ionizált pH 7,4-en. Az arginin és a lizin oldalláncai aminocsoportokkal rendelkeznek. Oldalláncaik teljesen protonálódnak pH 7,4-en.


Biológiai kérdések

Miért gondolja, hogy a stop és start kodon jelek szükségesek a fehérjeszintézishez? Ezekre azért van szükség, mert a startkodonok azt mondják a tRNS-nek, hogy kezdje meg a kodonok fehérjékké történő transzlációját, a stopkodonok pedig azt mondják a tRNS-nek, hogy hagyja abba a kodonok fehérjékké történő transzlációját.

Ezek nélkülözhetetlenek a fehérjetermelés folyamatában. 6. Írja le saját szavaival az átírási és fordítási folyamatokat a Gizmo-ban megfigyeltek alapján. Átírás: A fehérjeszintézis folyamata abban a sejtmagban kezdődik, ahol a DNS található, amely cukrok és foszfátok kettős lánca, amelyeket nukleinsavpárok kapcsolnak össze. Ezek az adenin, guanin, citozin és timin.

Egyedi esszét írunk
Önnek csak 13,90 USD/oldal!

A replikációhoz a DNS-t az enzim kicsomagolja, és egyetlen nukleotidláncot hagy maga után, amelyet azután lemásol. Az RNS-polimeráz ezután beolvassa a DNS-szálat, és megragad egyetlen mRNS-állványt. Ez az egyetlen szál elhagyja a sejtmagot, és a riboszómák belsejében lévő citoplazmába kerül. Fordítás: A tRNS hozza az aminosavat és az antikodont, amely megfelel az első (start) kodonnak és minden kodonnak. Ugyanakkor a riboszóma lefelé mozog az mRNS-szálon. Ezután a végső mRNS kodont (stopkodont) leolvassák, és az aminosavlánc felszabadul, fehérjét hozva létre. Kiterjesztés

Milyen aminosavakat kódolnak a következő kodonok?
AUG: Metionin (Start kodon)
CUG: Leucin
ACC: Treonin
UAG: Stop kodon
Jelentkezés: Tegyük fel, hogy olyan fehérjét szeretne, amely metionin, aszparagin, valin és hisztidin aminosavszekvenciából áll. Adjon meg egy mRNS-szekvenciát, amely ezt a fehérjét kódolja. Metionin: AUG

Aszparagin: AAC
Valin: GUC
Hisztidin: CAU

Hogyan határozzák meg a gének egy szervezet tulajdonságait? Magyarázd el részletesen. A gének tartalmazzák a szervezet DNS-ének összes információját. A gének egy DNS-frakciók, amelyek a szaporodás során örökölhetők. Az új organizmusok a szülői ivarsejtekből származó géncsoporton osztoznak. Az összes öröklött gén új DNS-láncot alkot.

A gének meghatározzák az élőlény összes fizikai részletét azáltal, hogy egy gén részét képező kodonkészletet hordoznak, amely egy DNS kettős lánc része, amely tartalmazza az organizmus tulajdonságait. Néha hibák fordulnak elő az átírás vagy fordítás során. Vizsgálja meg az előző oldalon található kodondiagramot. Figyeljük meg, hogy minden aminosavat több különböző kodon kódol. Például az alanint a GCU, a GCC, a GCA és a GCG kódolja. Hogyan ellensúlyozhatja ez az átírási vagy fordítási hibákat?

Ez ellensúlyozhatja a hibákat azáltal, hogy az aminosav-szekvenciát eggyel, egyikkel és sokkal megváltoztatja, vagy teljesen megszakítja a kötést egy bizonyos ponton a fehérjeszintézis termelésének kezdetén. Tekintsük a következő két állítást.

Az evolúció elmélete szerint minden élőlénynek egyetlen közös őse volt. Az mRNS és az aminosavak közötti transzkripció minden élőlény esetében azonos. (Például a CAG mRNS kodon glutamint kódol minden élőlényben.) A második állítás alátámasztja az evolúció elméletét? Miért vagy miért nem? A második állítás minden bizonnyal alátámasztja az evolúció elméletét.

Ez azért van így, mert azt mondja, hogy az mRNS és az aminosavak azonosak minden élőlény számára. A hírvivő RNS kodonok és aminosavak egyláncú DNS másolatának termékei. Az evolúció egyetlen közös ősről beszél, amely ebben az esetben arra az egyetlen láncra vonatkozik, amely ezután megkettőződik. Más szavakkal, a második állítás jelentése ugyanaz, mint az első állítás, de konkrétabb ötletet ad. Az átírás az egyszeres kötéslánc létrehozásából származik, amely minden élőlény „őse”.


3. függelék: Az aminosavak listája és rövidítéseik

Ezeket a neveket és rövidítéseket nem kell megtanulni. Fontos megértenie, hogy a gyógyszerrezisztencia betűje különböző aminosavakat jelöl.

Ezt a táblázatot későbbi hivatkozás céljából mellékeltük.

Aminosav 3 betűs rövidítés 1 betűs rövidítés
Alanin Ala A
Arginin Arg R
Aszparagin Asn N
Aszparaginsav Áspiskígyó D
cisztein Cys C
Glutaminsav Glu E
Glutamin Gln K
glicin Gly G
hisztidin Övé H
Izoleucin Ile én
Leucin Leu L
Lizin Lys K
metionin Találkozott M
Fenilalanin Phe F
Prolin Pro P
Serine Ser S
Treonin Thr T
triptofán Trp W
Tirozin Tyr Y
Valine Val V

Utolsó frissítés: 2014. szeptember 1.

Ez a weboldal nem állít be cookie-kat sem tőlünk, sem mástól.

Az ezen a weboldalon található információkat kezelési tanácsadók biztosítják, és csak útmutatóként szolgálnak. A kezeléssel kapcsolatos döntéseket mindig kezelőorvosával egyeztetve kell meghozni.

Ez az oldal megfelel a megbízható egészségügyi információk HONcode szabványának.


Mi az Asparagin?

Az aszparagin egy nem esszenciális aminosav, amely aszparaginsavból származik. Természetben is az egyik legnagyobb mennyiségben előforduló aminosav, és számos növényi táplálékban megtalálható, például spárgában, burgonyában, hüvelyesekben, diófélékben, szójában és magvakban, valamint állati eredetű forrásokban.

Az aszparagin szintéziséhez a szervezetben egy bizonyos molekulát, az adenozin-trifoszfátot használnak. Ezt tekintik az "élet pénznemének", mivel ez egy nagy energiájú molekula, amely minden élőlény sejtjében megtalálható, és biztosítja a szinte minden tevékenység elvégzéséhez szükséges energiát.

Az aszparagin képes visszaadni ezt az energiát, amikor visszaalakul aszparaginsavvá. A többi 19 aminosavhoz hasonlóan, amelyek a fehérjék építőkövei, az aszparagin speciális funkciókat lát el ezen nagyobb molekulák létrehozásában.

Ha más aminosavakkal kombinálják fehérjeláncot képezve, az aszparagin leggyakrabban e szekvenciák elején és végén található, mivel a hidrogénkötés "korlátja" lehet.

Ezen túlmenően, az aszparagin fontos szerepet játszik az egyik aminosav másikká történő átalakításában, ha szükséges a megfelelő sejtműködéshez.

Az aszparagin előnyei

Az aszparagin különösen segít fenntartani az egyensúlyt a központi idegrendszerben, valamint védi a májat és küzd a fáradtság ellen. Mivel azonban az egyik aminosav másikká történő átalakulásában is kulcsszerepet játszik, az aszparagin másodlagos előnyei óriásiak.

Bár az aszparagin hiánya ritkán fordul elő, mivel nagyon bőséges, kognitív funkciókat, fáradtságot, csökkent immunrendszert, súlyos allergiákat és fertőzéseket okozhat.

Aminosavak a bőrápolásban

Bár köztudott, hogy az egyes aminosavak, mint például az aszparagin egyedülálló előnyökkel, tulajdonságokkal és funkcióval bírnak, az aminosavláncok kialakításában mutatkozik meg az egészségre és a bőrre gyakorolt ​​valódi jótékony hatásuk.

Egy peptid vagy fehérje aminosav-szekvenciájának kis változása jelentős hatással lehet a végeredményre.

Ezért, ha aminosavakat keres a kiegészítőkben vagy a bőrápoló helyi termékekben, fontos, hogy ezeknek az összetevőknek a kombinációját találja meg egy vagy két egyedi aminosav helyett.

Egyes bőrápoló termékek növényekből származó aminosavak egyedülálló kombinációját tartalmazzák, amelyeket kifejezetten az eredmények optimalizálása érdekében alakítottak ki.

Legyen szó napkárosodásról, ekcémáról, aknéról, száraz bőrről vagy az öregedés jeleiről, a szakértők által összeállított aminosav-keverék csodálatos eredményeket produkál, köszönhetően a fehérje bioszintézisben, az UV-védelemben, az immunrendszer támogatásában és sok más bőrön.

Az alacsony aszparaginszint autoimmunitást okozhat

Az autoimmunitás az immunrendszer zavart állapotában. A személy ellen reagál, ahelyett, hogy megvédené.

Az aszparagin egy meghatározó tényező az immunrendszerben, amely normálisnak tekinti a szervezet szerkezetét, vagy olyasvalamit, ami ellen reagálnia kell. Amikor az aszparagin jelen van, minden úgy néz ki, mint az immunrendszere számára, hiba nélkül, ok nélkül, hogy támadjon.

Ha az aszparagin nincs jelen, vagy hiányos, akkor nagy a kockázat. Ami normálisnak tűnt, most baktériumot vagy gombát utánoz.

És egyesek számára a kockázat sokszorosa. Ha az alábbi két kategória valamelyikébe tartozik, aggódnia kell az alacsony aszparagin miatt.

  • Az aszparagin általában hiányos a vércukorszint-problémákkal küzdő embereknél. A magas glükózszint, a prediabétesz, az inzulinrezisztencia és a cukorbetegség mind-mind ugyanazt jelenti, csak a diszfunkció különböző szakaszaiban.
  • Elegendő fehérjét kapsz az étrendedben? Az aszparagin az étrendben lévő fehérjéből származik. Ha nem fogyaszt megfelelő mennyiséget ebből az anyagból, vagy ha nehezen emészthető és felszívódik, akkor veszélyben van, mivel a szervezetnek szüksége van erre az aminosavra.

Ha felvértezzük magunkat a legújabb kutatásokkal és ismeretekkel a fehérjeszintézisben részt vevő 20 aminosav mindegyikének felhasználásáról és funkcióiról, ez mélyreható hatást gyakorolhat arra, ahogyan számos betegséget kezelünk, beleértve az egészségügyi problémák széles körét. bőr.

A folyamatban lévő kutatás továbbra is rámutat az aminosavra, mint a bőrápolás legfontosabb összetevőire.


Glutamát

A glutamát-glutamin ciklus

Bár a glutamát gyorsan szintetizálódik a glükózból az idegszövetekben, a glutamát neurotranszmitter glutamát felszabadulás utáni pótlásának biokémiai folyamata magában foglalja a glutamát-glutamin ciklust (Erecinska & Silver, 1990). Ikerionos molekulaként a glutamát nem tud átdiffundálni a sejtmembránokon. Ma már jól ismert, hogy a glutamát felvétel fontos szerepet játszik a glutamát extracelluláris koncentrációjának szabályozásában az agyban. A glutamát transzporterek fő szerepe a glutamát szabad koncentrációjának korlátozása az extracelluláris térben, megakadályozva a glutamát receptorok túlzott stimulációját (Rothstein et al., 1996). A glutamát receptorok glutamát általi túlzott aktiválása számos kóros állapotot eredményezhet, és sejthalálhoz vezethet. A katekolaminokhoz és a szerotoninhoz hasonlóan a felszabaduló glutamát inaktiválása elsősorban a nagy affinitású, Na + -függő transzportrendszereken keresztül történő újrafelvétel útján történik a koncentrációgradiens ellenében. A glutamát inaktiválása akkor következik be, amikor a glutamát átjut a sejtmembránon. Mindkét nagy affinitású (Km=5–20 μM) és alacsony affinitású (Km=1-2 mM) transzportrendszerek léteznek (Gether et al., 2006). A mai napig a Na + -függő glutamát transzporter család számos tagját klónozták, beleértve a glutamát transzporter-1-et (GLT-1) és a glutamát-aszpartát transzportert (GLAST). A központi idegrendszerben a GLT-1 és a GLAST elsősorban gliasejtekben expresszálódik, és a glutamát asztrocitákba történő felvételének elsődleges transzporthordozói. Más amin transzporterekkel ellentétben a Na + -függő glutamát transzporter család nem Cl − függő. A glutamát nettó transzportját a magas intracelluláris K + növeli. Minden szállítási ciklusban két Na + ion kíséri a glutamát mozgását az asztrocita intracelluláris kompartmentbe, és egy K + szállítódik ki, egy bikarbonát ion vagy hidroxid ion kíséretében.

Az asztrogliasejtek által felvett glutamátot vagy a glutamin-szintetáz glutaminná alakítja, amely kizárólag a gliasejtekben található (Hertz, 1979 Erecinska & Silver, 1990), vagy a gliasejtek mitokondriumában található Krebs-ciklusba asszimilálódik. A képződött glutamin könnyen kiürül az asztroglia sejtekből a Na + és H + -kapcsolt, elektroneutrális rendszereken keresztüli megkönnyített diffúzió révén – N transzporterek. A glutamin könnyen bejut az idegvégződésekbe alacsony affinitású transzportrendszerével vagy diffúzióval. Ott a glutamináz visszaalakítja glutamáttá, amely ismét felhasználható neurotranszmisszióra, vagy asszimilálható a neuronális Krebs-ciklusba. Ennek a glutamát-glutamin ciklusnak a létezését eredetileg azon megállapítások alapján javasolták, hogy az izolált idegvégződések tartalmazzák a glutamináz szöveti tartalmának többségét, de a glutamin-szintetázt nem, ez utóbbi kizárólag a gliasejtekben található (Hertz, 1979). Számos autoradiográfiás és biokémiai vizsgálat egyértelműen bizonyítja, hogy a glutamátot szelektíven felhalmozták a gliasejtek, és gyorsan átalakultak glutaminná. In contrast, glutamine preferentially entered neurons where it was converted in large proportions into glutamate ( Duce & Keen, 1983 ). Although the glutamate–glutamine cycle was conceptualized many decades ago, it was not considered to be a significant metabolic flux. Only recently, because of the rapid advances of in vivo 13 C and 15 N MRS techniques, the glutamate–glutamine cycling flux was quantified in vivo in anesthetized rat brain ( Sibson et al., 1997, 2001 Shen et al., 1998 ) and in human brain ( Gruetter et al., 1998 Shen et al., 1999 Lebon et al., 2002 ). For an illustration of the glutamate–glutamine cycle and its relationship with astroglial and neuronal tricarboxylic acid (TCA) cycles, see Fig. 2.4.2 . Using 13 C MRS techniques labeling kinetics of glutamate and glutamine can be measured during intravenous infusion of 13 C-labeled glucose. By quantitative analysis of the time courses of the 13 C MRS signals of glutamate and glutamine, the glutamate–glutamine cycling flux can be measured. Fig. 2.4.3 shows a typical glutamate C4 and glutamine C4 time course acquired during systemic infusion of [1- 13 C]-glucose. The accumulated 13 C spectrum of the human brain is shown in Fig. 2.4.4 . These and other in vivo MRS studies have established that the glutamate–glutamine cycle between glutamatergic neurons and glia is a major metabolic flux, reflecting synaptic glutamate release ( Shen & Rothman, 2002 ). The glutamate–glutamine cycling flux is directly coupled to neuroenergetics ( Sibson et al., 1998 ).

Figure 2.4.2 . Schematic illustration of the glutamate–glutamine cycle between neurons and astroglia and glucose metabolism (adapted from Shen et al., 1999 ). Glutamate released from glutamatergic neurons is taken up from the synaptic cleft by surrounding astroglia. In astroglia, glutamate is converted into glutamine by glutamine synthetase. Glutamine is subsequently released by the astroglia, transported into the neurons, and converted back into glutamate by phosphate-activated glutaminase, which completes the glutamate–glutamine cycle. Glc, glucose Pyr/Lac, pyruvate/lactate OAA, oxaloacetate α-KG, α-ketoglutarate Glu, glutamate Gln, glutamine CMRglc, cerebral metabolic rate of glucose utilization Vana, anaplerotic flux for de novo synthesis of oxaloacetate a VTCA, astroglial TCA flux Vcyc, glutamate–glutamine cycling flux n VTCA, neuronal TCA cycle flux.

Figure 2.4.3 . A time course of the concentrations of [4- 13 C]-glutamate and [4- 13 C]-glutamine for a human subject ( Shen et al., 1999 , with permission). The solid line represents the fit to the two-compartment model shown in Fig. 2.4.1 . Asterisks, glutamate open circles, glutamine.

Figure 2.4.4 . In vivo 13 C spectrum from the occipital/parietal lobes of a human subject using 1 H-localized adiabatic polarization transfer technique ( Shen et al., 1999 , with permission). The spectrum was an accumulation of 67.5 min of acquisition 60 min after the start of [1- 13 ]C-glucose infusion. Labeled resonances are [4- 13 C]-glutamate (Glu4) and [4- 13 C]-glutamine (Gln4), [3- 13 C]-glutamate (Glu3), and [3- 13 C]-glutamine (Gln3), respectively. Other resonances present in the spectrum include [3- 13 C]-lactate at 21 ppm, the sum of the resonance of [2- 13 C]-GABA, and the downfield resonance of the 13 C- 13 C satellite of [4- 13 C]-glutamate at 35 ppm, the sum of the resonance of [4- 13 C]-GABA and N-acetyl aspartate at 41 ppm, and the resonance of [3- 13 C]-aspartate at 37 ppm. Abbreviation definitions as in Figs. 2.4.1 and 2.4.2 .


Nézd meg a videót: #6 NEKA ŽENE Ne ŠUTE! TEORETSKI DA, TO JE ZAPOVJED ZA PRAKTIČNO JE NEIZVODIV ZA DANAS! (Augusztus 2022).