Információ

Mekkora egyetlen vörösvértest tömege?

Mekkora egyetlen vörösvértest tömege?



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Valójában keresgéltem az interneten különböző nyelveken, de nem találtam egyetlen cikket sem, amely választ adna arra a kérdésre, hogy mi az egyetlen vörösvértest tömeg. Nem tudom, szerintem elég könnyű kísérletileg kiszámolni, de nem találtam semmit.

Mért valaki egyetlen vörösvértest tömegét, és ha igen, mi az értéke?

Az én próbálkozásom

Kísérletileg

Nem vagyok sem biológus, sem orvostanhallgató. Mit tudok: a vér folyékony részből (víz, só) és szilárd részből (vörösvérsejtek, fehérvérsejtek és trombociták) áll. Lehetőség szerint a fehérvérsejteket és a trombocitákat valamilyen kémcsőben el lehet távolítani a vérből, így csak vörösvértestek maradnak. Ezután meg kell adni az orvosi statisztikai értékeket, például a vörösvértest-sűrűséget vagy a literenkénti eritrociták számát.

Van egy kis vérünk, amelyben csak eritrociták vannak, tudjuk, hogy hány vörösvértest van. Megmérhetjük ezt a vérsúlyt, szubsztrálhatjuk a folyadék tömegét (valahogy), elosztjuk a vörösvértestszámmal, és megkapjuk egyetlen eritrocita tömegét.

Elméletileg

Az eritrociták tömegének körülbelül 90%-a hemoglobin. A hemoglobin egy molekula. A molekula megszámlálható dolog, így talán van információ arról, hogy átlagosan hány hemoglobin molekula van egy vörösvértestben.

Angelo D'Alessandro, Monika Dzieciatkowska, Travis Nemkov és Kirk C. Hansen szerint a Vörösvérsejt-proteomikai frissítés: van még mit felfedezni? ez körülbelül 270 millió vörösvértestenként. A hemoglobin molekulatömege kb 64 kDa $, az abszolút tömeg egyenlő 1,106 USD*10^{-22} kg$.

Ha a feltételezéseim helyesek, akkor a vörösvértestek tömegének 90%-a kb 2,97 USD*10^{-14} kg$$


Ez nem az én biológiám, és hajlamos vagyok hibázni a számtanban, megpróbálom…

Találtam Leblond és Shoucri egy tanulmányát, amelyet a Journal of Microscopy (1978) 113, 161-170, cím Az emberi eritrociták felületének és térfogatának kiszámítása pásztázó elektronmikroszkópos felvételekből. Az olvasáshoz intézményi hozzáférésre van szüksége, de az alább látható emberi eritrocitára kiszámították:

Térfogat = 85,5 μm3

Különféle méreteket találtak (65 μm3 egy másik képen) így 75 μm átlagértéket veszek3.

75 μm3 = 75 × 10-18 m3

1,1 g/cm sűrűséget feltételezve3 vörösvértestekhez, azaz 1,1 × 106 g/m3

Egy eritrocita tömege = 83 × 10-12 g (0,08 ng)

Ez megegyezik a plakát által később kiszámított nagyságrenddel.

(Elnézést, hogy először pm-ben idéztem a kötetet3. Fogalmam sincs, hogyan csináltam – egyértelműen μm3.)


Az eritrociták tömegének körülbelül 90%-a hemoglobin.

Angelo D'Alessandro, Monika Dzieciatkowska, Travis Nemkov és Kirk C. Hansen szerint a Vörösvérsejtek proteomikai frissítése: van még mit felfedezni? vannak kb 270 millió hemoglobin molekulák vörösvérsejtenként. A hemoglobin molekulatömege kb 64 kDa $, vagy 1,106 USD*10^{-22} kg$.

Az adottból a vörösvértesttömeg 90%-a kb 2,97 USD*10^{-14} kg$$

Most az arány segítségével számítsuk ki, hogy a az átlagos eritrocita tömeg

$$m=dfrac{2,97*10^{-14}kg*100\%}{90\%}=3,3*10^{-14} kg$$ $$erythocytespace mass=33 pg$$


@David számítási eredménye is eléggé hasonlít az enyémhez, megkapta 83 USD pg$


A rák nanotechnológiája

Linmei Li, . Yao Lu, az Advances in Cancer Research, 2018

2.1.2 Tömegcitometria

A tömegcitometria, amelyet repülési idő szerinti citometriának is neveznek, egy feltörekvő, erőteljes egysejtű proteomikai elemzési technika, amely ritka fém izotópokat használ fluoroforok helyett az antitestek jelölésére, hogy áttörje a FACS multiplexelési képességének határát (1. táblázat, 1A ábra). ) (Bandura et al., 2009 Bendall et al., 2011). A fémizotópok közötti minimális átfedés miatt 40 + fehérje paraméter egyidejűleg számszerűsíthető minden egyes sejten belül, hogy megvizsgálhassuk a humán hematopoietikus egysejteket különböző gyógyszerek hatására (Bendall és mtsai, 2011). Azonban az áteresztőképesség (

1000 sejt/s) és a tömegcitometria érzékenysége még mindig alacsonyabb, mint a hagyományos FACS. Emellett, mivel a sejtek teljesen „elpárolognak” a vizsgálat során, a tömegcitometriával elemzett sejteket nem lehet visszakeresni a downstream elemzéshez (Spitzer & Nolan, 2016).

1. ábra . Reprezentatív egysejtű proteomikai elemzési technológiák. (A) Tömegcitometria. A sejteket különböző tömegű fémizotóp-riporterekhez konjugált antitestekkel festjük. Ezután az egysejtcseppekre osztott sejteket porlasztottuk és tömegspektrometriával analizáltuk. (B) ELISpot. A sejteket antitesttel előzetesen bevont porózus lyuklemezen inkubáljuk, és a kapott citokinszekréciót felfogjuk és pozitív festődési foltokká transzformáljuk szendvics immunoassay alapján. (C) Mikrogravírozás. Az egyes sejteket mikrolyukakba osztják, és fehérjeszekréciójukat ellenanyaggal bevont tárgylemezzel rögzítik. A citokinszekréció dinamikus detektálása különböző időpontokban új, antitesttel bevont üveglemezekkel ismételt mikrogravírozással érhető el. (D) Egycellás vonalkódos mikrochip. Az egyes sejteket nagy áteresztőképességű mikrokamrákba izoláljuk, amelyeket antitest vonalkód üveglappal borítunk, és 12–24 órán át tenyésztjük. 42 A szekretált fehérjék egyidejűleg profilozhatók minden egyes sejt esetében a térbeli és spektrális kódolás kombinálásával. (E) Egysejtű Western-blot. Az egyes sejteket poliakrilamid (PMA) gél mikrolyukakba zárják be, és egymás után in situ sejtlízisen, gélelektroforézisen mennek keresztül a fehérjeelválasztáshoz, valamint UV-indukált fehérje immobilizáláson. Az egyes sejtek intracelluláris fehérjéit fluoroforhoz konjugált antitestekkel detektáljuk, és fluoreszcencia leolvasással határozzuk meg.

Az egyes sejtekből származó, tömegcitometria által lehetővé tett, bőségesebb proteomikai információ sokkal szélesebb kört biztosít a különböző típusú biológiai kutatásokhoz, mint például az immunsejtek ingerre adott válaszának gyakorisága (Fisher et al., 2017), a tumorpatológia közötti összefüggés. és a foszfoproteinek jelátvitelét (Spitzer & Nolan, 2016). Néhány jelentős klinikai információ is beszerezhető, beleértve a betegségre adott immunválasz értékelését (Kaiser et al., 2017 O'Gorman et al., 2017), a klinikai gyógyulás értékelését és a hatékony betegségterápiás útmutatást (Gaudilliere et al., 2014 Nair). et al., 2015).


Öt tömeges kihalási esemény

Az ordovícium-szilur kihalási események

Az egyik legrégebbi tömeges kihalás, ez a kihalási esemény közel 450 millió évvel ezelőtt következett be. Abban az időben a többsejtű élet számos formája kóborolt ​​az óceánban. Közvetlenül a kihalás előtt sok változás történt. Például szárazföldi növények jelentek meg, és valószínűleg megváltoztatták a légkör összetételét. Ezzel áthelyezték az egyensúlyt a szén-dioxidban gazdag légkörről az oxigénben gazdag légkör felé. Elméletileg ez drámaian lehűthette volna a bolygót.

Késő devon tömeges kihalás

A következő nagy kihalási eseményre a gleccserek elolvadtak, és a szárazföldet erősen megtelepítették a növények és a rovarok. Ez a két csoport gyorsan bővült az újonnan elérhető résben. A tengeri fauna is újjáéledt, nagyon változatossá vált, és hatalmas korallzátonyokat épített ki, amelyekre ma is bizonyítékot találunk. Valójában az esemény olyan események sorozata lehet, amelyek időben olyan közel állnak, hogy az ősmaradványokban nincsenek pontosan meghatározva.

A késő devon esemény okait nem értik jól, és számos hipotézis bővelkedik. Nyilvánvaló, hogy a tengeri, melegvízi élőlények és a korai állkapocsú gerincesek súlyosan érintettek. Valójában az összes gerinces faj csaknem 97 százaléka eltűnt. Az összes faj legalább 75 százaléka nem élte túl ezt a korszakot. Az egyik ok egy aszteroida becsapódása lehetett, amely megváltoztatja az időjárási mintákat, és jegesedést és a tengerszint csökkenését okozza. Egy másik bemutatott elmélet a növények evolúciójával foglalkozik.

Azt sugallja, hogy a növények új formái, kiegészítve a gyökerekkel és a tápanyagok kivonására szolgáló mechanizmusokkal, ezeknek a tápanyagoknak az óceánokba való hatalmas beáramlását okozták. Akárcsak manapság az óceánba kerülő műtrágya esetében, a tápanyagok növekedése hatalmas alganövekedést okozna. Ahogy ezek a virágzások terjeszkednek, az óceán nagy részeiből kimerítik az oxigént. Egy másik tény, amely ezt támasztja alá, hogy számos gerincesfaj jelentősen kisebb lett a kihalás után. Ez arra utal, hogy kevesebb oxigén és zsákmány volt a vízben. További okok közé tartozik a vulkanizmus, amely üvegházhatású gázokat juttathatott a légkörbe, megváltoztatva annak összetételét.

Perm-triász tömeges kihalási esemény

A perm-triász kihalási esemény a legnagyobb és legsúlyosabb kihalási esemény a fosszilis rekordokban. A kihalási esemény, más néven a Nagy haldoklásállítólag körülbelül 252 millió évvel ezelőtt történt. A tudósok becslése szerint ez idő alatt az összes tengeri faj 96 százaléka kihalt. Ezenkívül a szárazföldi gerincesek, amelyek most először terjeszkedtek, elvesztették az élő fajok közel 70 százalékát. Az összes ismert nemzetség több mint 80 százaléka eltűnt ezen esemény után. A mai ekvivalens szerint ez olyan lenne, mintha minden életet kiirtanánk a Földről, leszámítva a rovarokat és más gerincteleneket. Ez magában foglalja a növényeket és a gombákat is!

Például Kína egyik régészeti lelőhelyén a tengeri környezetben az összes ismert gerinctelen tengeri nemzetség közel 87 százaléka eltűnt. Úgy gondolják, hogy az óceánok elsavasodása a légkörben lévő szén-dioxid növekedésének eredményeként nagymértékben hozzájárult ehhez a veszteséghez. A szárazföldön a dolgok ugyanolyan rosszak voltak. A perm végén a rovarok megnövekedtek és változatossá váltak a szárazföldön. A Földön sétáló vagy repülõ legnagyobb rovarok némelyike ​​ebben az idõszakban létezett. A kihalási esemény végére szinte mindegyik kihalna. A növényközösségek, bár nem tapasztaltak ugyanolyan mértékű kihalást, gyors ingadozási periódusokon mentek keresztül. Ez valószínűleg sok akkoriban élő szárazföldi gerinces kihalásához vezethet.

Triász-jura kihalási esemény

Ez a tömeges kihalási esemény, bár sokkal kisebb volt, mint az azt megelőző esemény, számos rést tette lehetővé a dinoszauruszok felemelkedése előtt. Ez a kihalási esemény a tengeri fajok körülbelül 30 százalékát érintette. Érdekes módon ez a kihalási esemény egybeesik a szakítással Pangea, egy szuperkontinens, amely a kontinensek egymáshoz sodródása során jött létre. Ahogy a kontinens szétesett, hatalmas változások következtek be a növény- és állatvilágban.

A többi kihalási eseménytől eltérően ennek a kihalási eseménynek az egyik oka a fajok csökkenése lehetett, szemben a kihalás növekedésével. Elméletileg van egy szint háttér kihalás, ami mindig megtörténik. Ha a fajképződés lelassul, mert az élőlények nem tudnak alkalmazkodni, vagy az összes fülke tele van, akkor a kihalás győz. Bár sok faj ez idő alatt elveszett, az okok nem világosak. Ismét az aszteroidákat és a klímaváltozást feltételezik a bűnösöknek.

Kréta-paleogén kihalási esemény

Valószínűleg a legismertebb kihalási esemény, a kréta-paleogén az, amely kiirtotta a dinoszauruszokat, és megszabadította az utat az emlősök és az emberek előtt. Más tömeges kihalási eseményektől eltérően ez a kihalási esemény viszonylag nemrég, mindössze 66 millió évvel ezelőtt történt. Szintén a többi kihalási eseménytől eltérően, a tudósoknak meglehetősen jó elképzelésük van arról, hogy mi okozta a hatalmas kihalást.

A Mexikói-öbölben egy aszteroidakrátert találtak, amely a kihalás idejére datálható. Több mint 100 mérföld szélességben az aszteroida képes lett volna teljesen elmozdítani a globális légkört. Az egyik legnagyobb ismert kihalási esemény, a becsapódás valószínűleg az összes élő faj körülbelül 75 százalékának kihalásáért felelős. Az aszteroida fő hatása az volt, hogy egy hatás tél. A becsapódásból származó por és törmelék évekig lebeg a légkörben, eltakarva a napot. Ahogy a fotoszintetikus szervezetek kihaltak, a velük táplálkozó növényevők és a velük táplálkozó húsevők is kihaltak. Mint ilyen, teljes táplálékhálók vesztek el mind a szárazföldi, mind a tengeri környezetben.


Vörösvérsejtek

Ha az emberi vérmintát megakadályozzák az alvadásban, és egy kémcsőben megpörgetik (centrifugálják), egy centrifugának nevezett gépben, a vér szalmaszínű folyadékká, plazmává válik, és sötétbarna vérsejtek tömegévé válik. Az alsó réteg fehérvérsejtekből, vérlemezkékből és vörösvértestekből áll. Ezek együttesen a kialakult elemek, amelyek a teljes vér teljes térfogatának körülbelül 45%-át teszik ki. A képződött elemek térfogatának körülbelül 95%-a vörösvértestekből vagy eritrocitákból áll. A fennmaradó 5% fehérvérsejtekből vagy leukocitákból, valamint vérlemezkéknek vagy trombocitáknak nevezett sejtfragmensekből áll. A vörösvértesteknek tulajdonított vér százalékos arányát hematokritnak nevezik. A hematokrit a vértérfogat azon százaléka, amelyet az eritrociták foglalnak el. A normál hematokrit körülbelül 45 százalék a férfiaknál és 42 százalék a nőknél.

A vérsejttermelés folyamatát hematopoiesisnek vagy hemopoiesisnek nevezik. Az embrióban és a magzatban olyan szövetekben fordul elő, mint a tojássárgája, a máj, a csecsemőmirigy, a lép, a nyirokcsomók és a vörös csontvelő. Születés után a vérképzés elsősorban a vörös csontvelőre korlátozódik, és néhány limfoid szövet segít a limfociták termelésében. Kisgyermekeknél szinte az összes csontvelő vörös csontvelő. Felnőtteknél azonban a vörös velő a bordákra, a szegycsontra, a csigolyákra, a medencére, a proximális combcsontra és a proximális humerusra korlátozódik. A sárga velő helyettesíti a vörös velőt a test más helyein.

A vér összes képződött eleme a vörös csontvelőben elhelyezkedő őssejtek egyetlen populációjából származik. A hemopoetikus őssejtek olyan prekurzor sejtek, amelyek osztódva képesek leánysejteket előállítani, amelyek különböző típusú vérsejtekké tudnak differenciálódni: proeritroblasztok, amelyekből a vörösvértestek mieloblasztokat fejlesztenek, amelyekből a bazofilek, eozinofilek és neutrofilek limfoblasztokat, amelyekből limfociták monoblasztot fejlesztenek. , amelyekből monociták és megakarioblasztok, amelyekből vérlemezkék fejlődnek. Multipotens őssejt, amely osztódik, és két másik típusú őssejtet termel. A mieloid őssejtből olyan sejtek jönnek létre, amelyek számos szakaszon mennek keresztül, hogy vörösvérsejtekké, vérlemezkékké, szemcsés leukocitákká és monocitákká váljanak. A nyirokrendszeri őssejt termeli a limfocitákat.

Vörös vértestek:

A vörösvértestek vagy eritrociták vagy vörösvértestek kicsi, bikonkáv korongok, amelyek szélein vastagabbak, mint középen, olyanok, mint egy fánk, amelynek középső mélyedése mindkét oldalon lyuk helyett. Ez a forma és kis méretük (7 mikrométer átmérőjű) nagy felület/térfogat arányt kölcsönöz a vörösvértesteknek, így az oxigén és a szén-dioxid gyorsan el tud diffundálni a sejt belsejébe és onnan. Az eritrociták plazmamembránja specifikus poliszacharidokat és fehérjéket tartalmaz, amelyek személyenként eltérőek, és ezek különböző vércsoportok kialakulásához vezetnek. Érett állapotban hiányzik belőlük a mag. Ezenkívül a vörösvérsejt vékony középpontja körül meghajolhat vagy meghajolhat, ezáltal csökkenhet a mérete, és könnyebben áthaladhat a kis ereken.

Az eritrociták számát a hemocitométer nevű műszer számolja meg. Az eritrociták száma körülbelül 700-szor több, mint a fehérvérsejtek száma, és 17-szer több, mint a vérlemezkéké. A férfiakban körülbelül 5,4 millió vörösvérsejt van per mm3 vér (tartomány: 4,6–6,2 millió), míg a nőknél körülbelül 4,8 millió/mm3 (tartomány: 4,2–5,4 millió). A nagy magasságban élők és a nehéz fizikai munkát végzők esetében a vörösvértestek száma magas.

A vörösvérsejtek oxigént szállítanak, és mindegyik körülbelül 200 millió molekula hemoglobint, a légzőszervi pigmentet tartalmaz. A vörösvértestek nem tartalmaznak sejtmagot, mitokondriumokat, endoplazmatikus retikulumot és Golgi komplexet. Így több hely áll rendelkezésre az oxigénszállító pigment hemoglobin (hemoglobin) számára. A vörösvérsejtek nem tudnak maguktól mozogni, és passzívan mozgatják azokat az erők, amelyek a vér keringését okozzák.

Vörös színt adnak a vérnek. A vörös szín a pigment hemoglobinnak köszönhető. A hemoglobin fenntartja a vér pH-ját és pufferként működik. A kevesebb hemoglobin vérszegénységet okoz. Az egyes vörösvértestek sárgás színűek, de nagy mennyiségben vörös színt adnak a vérnek.

A vörösvértestek szerkezeti előnyei:

  • Bikonkáv természet: A vörösvértestek bikonkáv jellege a sejtmag elvesztésének köszönhető. Növeli felületüket és segíti a jobb oxigén diffúziót.
  • A mag hiánya: A sejtmag hiánya miatt a vörösvértestek rugalmasak maradnak, és átnyomhatják a kis vérkapillárisokat.
  • A mitokondriumok elvesztése: A sejtmag és a mitokondriumok hiánya azt jelenti, hogy a vörösvérsejteknek másképpen kell energiát nyerniük a glikolízis nevű folyamat segítségével, hogy ATP-t (anaerob légzést) állítsanak elő, majd tejsavtermelést. A mitokondriumok hiánya miatt a hemoglobin által felvett oxigént a sejt nem használja fel energiatermelésre, és szinte az összes elnyelt oxigén eljuthat a sejtbe. A mitokondriumok hiánya miatt a vörösvértestek rugalmasak maradnak, és átnyomódnak a kis vérkapillárisokon.
  • Kicsi, rugalmas korongszerű szerkezet: A kapilláris átmérője kisebb, mint a vörösvértesté. Speciális formájának köszönhetően a sejt a kapillárison keresztül tud haladni, miután összehajtják, összenyomják, csavarják,

A vörösvértestek szerkezeti hátrányai:

Az érett vörösvértestek a sejtmagok és organellumok hiánya miatt nem tartalmaznak DNS-t és nem tudnak RNS-t szintetizálni, következésképpen nem tudnak osztódni vagy helyreállni, ami korlátozza élettartamukat.

A vörösvértestek életciklusa:

Vvt-k képződése:

A vörösvértestek képződését eritropoézisnek nevezik. A vörösvértestek a csontvelőnek nevezett csontok lágy belsejében képződnek, különösen a „vörös” csontvelőben, az eritropoetin hormon hatására (a vesékben képződik). Érett állapotban elveszítik a sejtmagot és más organellumokat. Természetesen csak az érett, riboszómát elvesztett eritrociták hagyják el a csontvelőt és lépnek be az általános keringésbe. Az eritropoetin általában viszonylag kis mennyiségben szekretálódik, ami serkenti a csontvelőt a vörösvértestek termelésére olyan sebességgel, amely a szokásos veszteséget pótolja. Az eritropoetin szekréciós sebessége jelentősen megnő az alapértékek fölé, ha a vesék oxigénellátása csökken. Nagy magasságban az oxigén kevesebb. Nagy magasságban vörösvértest-veszteség lép fel, vagy károsodott a tüdőfunkció. Ennek leküzdésére a vesék felgyorsítják az eritropoetin felszabadulását, ami stimulálja az őssejteket és felgyorsítja a vörösvértestek érését.

Az eritrociták termeléséhez a szokásos tápanyagokra van szükség, amelyek bármely sejt szintéziséhez szükségesek: aminosavak, lipidek és szénhidrátok. Emellett mind a vas, mind bizonyos növekedési faktorok, köztük a folsav és a B12-vitamin nélkülözhetetlenek. A normál eritrocitaszám előállításához rendkívül kis mennyiségű kobalttartalmú molekulára, a B12-vitaminra (kobalaminnak is nevezik) szükséges. A folsav működéséhez szükséges.

Élettartam és lebontás:

Mivel az eritrocitákban hiányoznak a magok és az organellumok, nem képesek sem szaporodni, sem normális szerkezetüket nagyon sokáig fenntartani. A vörösvértestek átlagos élettartama körülbelül 120 nap, ami azt jelenti, hogy a szervezet vörösvértesteinek csaknem 1 százaléka elpusztul, és minden nap pótolni kell. A régi és elhasználódott vörösvértestek lebontása főként a lépben és a májban megy végbe, ahol a makrofágok elnyelik őket. A régi és elhasználódott vörösvértestek lebomlásának folyamatát hemolízisnek nevezik.

A hemoglobin globin része aminosavakká bomlik, amelyeket a szervezet újrahasznosít. A vasat visszanyerik, és újra felhasználják a csontvelőbe. A vörösvértestek fehérje részének lebontása során biliverdin képződik, majd bilirubinná alakul, amely a plazmába kerül. A plazma szalmaszíne a bilirubin pigment jelenlétének köszönhető. A bilirubin az albuminhoz kötődik, és a májsejtekbe kerül. Ezt a bilirubint szabad bilirubinnak nevezik, mert még nem konjugált. A szabad bilirubint a májsejtek felveszik, és glükuronsavhoz konjugálva vagy összekapcsolva konjugált bilirubint képeznek, amely vízben jobban oldódik, mint a szabad bilirubin. A konjugált bilirubin az epe részévé válik, amely a májból a vékonybélbe kiválasztott folyadék. A bélben a baktériumok a bilirubint olyan pigmentekké alakítják át, amelyek a széklet jellegzetes barnás színét adják.

A vörösvértestek funkciói:

  • A vörösvértestek elsődleges feladata az oxigén szállítása a tüdőből a test különböző szöveteibe, valamint a szén-dioxid szállítása a szövetekből a tüdőbe. A vérben szállított oxigén megközelítőleg 98,5%-a a hemoglobinnal együtt a vörösvértestekben szállítódik, a fennmaradó 1,5% pedig a plazma vizes részében oldódik.
  • A szén-dioxidot a szövetekből a tüdőbe szállítja. A szövetekben képződő szén-dioxid 23%-a a tüdőbe kerül ezzel a módszerrel.
  • Fontos szerepet játszanak a véralvadásban.
  • A hatás helyére sejteket és antitesteket szállítanak, amelyek leküzdik a fertőzést.
  • A hemoglobin kiváló sav-bázis puffer, és ezáltal fenntartja a vér pH-értékét.

Ha a vörösvértestek felszakadnak, a hemoglobin kiszivárog a plazmába, és működésképtelenné válik, mivel a denaturáció következtében megváltozik a molekula alakja. A vörösvértest-szakadást, amelyet hemoglobin felszabadulás követ, hemolízisnek nevezik.

Hemoglobin (Hemoglobin):

Ez egy vastartalmú konjugált fehérje és oxigénszállító pigment a vörösvértestekben. Tapasztalati képlete: C2952H4664N812O832S8Fe4. Ez egy makromolekula, és molekulatömege meghaladja a 66 000-et.

A hemoglobin négy polipeptidláncból és négy hemcsoportból áll. Minden globinnak nevezett polipeptidlánc egy hemhez kötődik. Mindegyik hem egy vörös pigment molekula, amely egy vasatomot tartalmaz. A hem egy vas-porfirin vegyület. A porfirin egy tetrapirrol szerkezet (a pirrolok egy ötatomos gyűrű, négy szén- és egy nitrogénatommal). A vasvas a porfirin gyűrű közepét foglalja el, és kapcsolatot létesít az összes pirrolgyűrű mind a négy nitrogénjével. A globin részben jelenlévő hisztidin imidazolgyűrűjének nitrogénjéhez is kapcsolódik. A globinnak többféle típusa létezik, mindegyiknek kissé eltérő aminosav-összetétele van. A normál felnőtt hemoglobinban a négy globin két alfa (α) láncból és két béta (β) láncból áll.

A vas nagyon fontos a hemoglobin előállításában, amely oxigénhordozó. Kis mennyiségű vas távozik a szervezetből a vizelettel, a széklettel, az izzadsággal és a bőrről leválasztott sejtekkel. Ezenkívül a nők további mennyiségű vasat veszítenek a menstruációs vér útján. Ezt a szervezetből elvesztett vasat vastartalmú élelmiszerek, például hús, máj, kagyló, tojássárgája, bab, diófélék és gabonafélék fogyasztásával kell pótolni. A szervezet jelentős vasraktárral rendelkezik, főként a májban, egy ferritin nevű fehérjéhez kötve. A ferritin pufferként szolgál a vashiány ellen. A vasegyensúly jelentős felborulása vashiányhoz vezethet, ami nem megfelelő hemoglobintermeléshez vezethet, vagy vastöbblethez vezethet a szervezetben, súlyos mérgező hatásokkal (hemokromatózissal).

A vérben lévő hemoglobinszámot hemométernek vagy hemoglobinométernek nevezett műszerrel mérik. Felnőtt férfiak hemoglobinszintje 15,0 g/100 ml, nőstényeknél 10,0-14,0 g/100 m, csecsemőknél 16,5 és 19,5 g/100 ml.

Ha a hemoglobint oxigénnek teszik ki, minden hemcsoporthoz egy oxigénmolekula társulhat. A hemoglobinnak ezt az oxigéndús formáját oxihemoglobinnak nevezik. Az oxihemoglobin élénkvörös. Az oxigént nem tartalmazó hemoglobint dezoxihemoglobinnak nevezik. A dezoxihemoglobin sötétebb vörös színű.

A hemoglobin instabil, reverzibilis kötést képez az oxigénnel. Oxigénnel dúsított állapotában oxihemoglobinnak hívják, és élénkvörös.

Hemoglobin + oxigén ⇌ Oxihemoglobin

Az oxigént szállító vörösvértestek a test különböző részein lévő szövetekbe jutnak el. A szövetekben az oxihemoglobin könnyen oxigént szabadít fel.

Oxihemoglobin ⇌ Hemoglobin + oxigén

Kis mennyiségű szén-dioxidot is szállít a hemoglobin a tüdőbe, amely nem egyesül a vasatomokkal, hanem a globin molekula aminocsoportjaihoz kapcsolódik. Ez a hemoglobin forma a karbaminohemoglobin

A hemoglobin egyik nemrégiben felfedezett funkciója a nitrogén-monoxid szállítása, amelyet az ereket borító endothel sejtek termelnek.


Meghatározás

A tömeges szelekció a termésjavítás olyan módszerére utal, amelyben az egyes növényeket fenotípus alapján választják ki egy vegyes populációból, és magjaikat tömegesen gyűjtik, és a következő generáció termesztésére használják fel. Másrészt a tiszta vonalszelekció olyan módszert jelent, amelyben az új fajtát a hagyományos fajták vagy tájfajták közül a legjobb növényi utódok kiválasztásával fejlesztik ki.

Jelentőség

A tömeges szelekció a legegyszerűbb és legrégebbi termésjavítási módszer, míg a tiszta vonalszelekciót először W. L. Johannsen vezette be Dániában 1903-ban.

Jellemzők

Ezenkívül a tömegszelektált fajta tiszta vonalak keveréke, míg a tiszta vonalból szelektált fajta egyetlen tiszta vonalat tartalmaz, amely egyetlen egyed utódja, amelyet öneladás útján nyernek.

A beporzás típusa

Míg a tömeges szelekció önbeporzást és keresztbeporzást is alkalmaz, a tiszta vonalszelekció csak önbeporzást használ. Így ez a fő különbség a tömegszelekció és a tiszta vonalválasztás között.

Genetikai variáció

Ezért a tömeges szelekcióban jelen van a genetikai variáció, míg a tiszta vonalszelekció nem tartalmaz genetikai variációt.

Homozigóta vagy heterozigóta

Szintén egy másik különbség a tömegszelekció és a tiszta vonalszelekció között, hogy a tömegesen szelektált fajta heterozigóta, míg a tiszta vonalszelekció homozigóta.

Alkalmazkodások és stabilitás

Ezenkívül a tömegesen szelektált fajta sokféle adaptációt tartalmaz, és nagyobb stabilitást mutat, míg a tiszta vonal néhány adaptációval és kisebb stabilitással rendelkezik.

Egyöntetűség

A tömegszelektált fajta kevésbé egységes, míg a tiszta vonalszelektált fajta igen egységes tulajdonságokkal rendelkezik.

Azonosítás a vetőmagtisztítási programokban

A tömegszelektált fajta magjait nehéz, míg a tiszta vonalon szelektált fajták magjait könnyen azonosítani.

Következtetés

A tömeges szelekció a legrégebbi mesterséges szelekciós módszer a termés javítására. Általában lehetővé teszi mind az ön-, mind a keresztbeporzást. Ezért a tömegesen szelektált fajta genetikai változatossággal, több alkalmazkodással és stabilitással rendelkezik. Jellemzően tiszta vonalak keverékét tartalmazza. Másrészt a tiszta vonalszelekció olyan mesterséges termésjavítási módszer, amely egyetlen utód kifejlesztését foglalja magában önbeporzás útján. Ezért ez a fajta nem tartalmaz genetikai variációt, kevesebb adaptációt és kisebb stabilitást. Ezért a tömegszelekció és a tiszta vonalválasztás közötti fő különbség az egyes fajták jellemzői.

Referenciák:

1. Shimona, K. „Tömegkiválasztás: Jellemzők és típusok: Módszerek: Termésjavítás: Botanika.” Növénytani Könyvtár, 2017. július 22., itt érhető el.
2. Shimona, K. „Tiszta vonalú szelekció a növényekben: Jelentés és elmélet: Növénynemesítés: Botanika”. Növénytani Könyvtár, 2017. július 22., itt érhető el.

Kép jóvoltából:

1. “Cornselection”, John Doebley – Genetikailag módosított kukorica – Környezeti előnyök és kockázatok Gewin V PLoS Biology Vol. 1, No. 1, e8 doi:10.1371/journal.pbio.0000008 Jornual Pbio (CC BY 2.5) a Commons Wikimédián keresztül
2. “Sokszínű sárgarépa” Írta: Stephen Ausmus – Mezőgazdasági Kutatási Szolgálat (nyilvános domain) a Commons Wikimédián keresztül

A szerzőről: Lakna

Lakna molekuláris biológia és biokémia szakon végzett, molekuláris biológus, és széleskörű és élénk érdeklődést mutat a természettel kapcsolatos dolgok felfedezése iránt.


Számított fehérjék

Slavov azt mondja, hogy sok egysejt-transzkriptomikus kutató az sc-proteomikához szeretné adaptálni szoftverét. Azt mondja, hogy ezen a téren minden eszközt összehasonlítani kell, „hogy az emberek ne áltassák magukat” – mondja. A laboratóriumoknak diagnosztizálniuk kell az adatok minőségét, és meg kell határozniuk, hogy mit igényelnek a hibaelhárítás. Ő és csapata kifejlesztette az MS (DO-MS) 6 adatvezérelt optimalizálását az adatok megjelenítéséhez és elemzéséhez. R nyelven van programozva, Shiny alkalmazásként készült és itt érhető el. Segíthet például, ha az elúciós profilokból nem a csúcsuknál vesznek mintát, ami az ionok számának és tisztaságának maximalizálásához szükséges. Slavov előreláthatólag sok fejlesztési munka vár az sc-proteomikai számítástechnikai eszközökre, valamint szabványokra és benchmarkingra, hogy megbizonyosodjon arról, hogy a számszerűsítés jól teljesít.

A Harvard Medical Schoolban Peter Kharchenko és csapata egy számítási eszközt fejleszt az egysejtű RNS-seq adatelemzéshez a heterogenitási problémák megoldására. Ezek a kihívások egyre nőttek, mivel az RNA-seq-et összetett vizsgálati típusokban alkalmazzák, amelyek sok mérést tartalmaznak, számos mintán, különböző emberektől. A laborjából származó, R nyelven írt grafikus eszköz a minták hálózatán (CONOS) 7 klaszterez, amely követi a cellatípusokat ezeken a heterogén adatkészleteken keresztül, és hasonló cella-alcsoportokat klaszterez. Alkalmazható az sc-proteomikára is, mondja Kharchenko.

„Úgy terveztük, hogy nagyon toleráns legyen a minták sokfélesége tekintetében” – mondja Kharchenko, így a felhasználók közös elemzést végezhetnek a perturbációkkal vagy a különböző szöveteken keresztül. Számos integrációs módszer van kialakulóban. Ugyanakkor az integrációnak vannak „alproblémái”, mint például a technikai eltérések, az egyedek vagy szövetek közötti variabilitás, a molekuláris modalitások vagy a fajok. Az sc-proteomics adatelemzéssel a „jel relatív természete” kihívást jelent, és ezeknek az adatoknak összetettebb kiesései vannak, mint a transzkriptomikai adatok.

Linding véleménye szerint, mivel az sc-proteomics adatok „gazdagabbak”, mint az egysejtű RNS-seq adatok, „amire szükséged van, az egy hibamodell”. A sejtfehérjék bőségesek, de a klasszikus proteomikai analízis során a sejt egyetlen peptidjét gyakran kidobják. Ezt egy új algoritmussal oldja meg, amely pontosabb hibaértékelést végez 8 .

A proteomikában úgy tűnhet, hogy nem mutatnak ki elegendő számú fehérjét a sejtben, vagy csak a legnagyobb mennyiségben előforduló fehérjéket észlelik, mondja Linding, de a tömegspektrumok rengeteget észlelnek. Ellentétben az mRNS-ek fokozott érzékenységének kimutatásával, amelyek sokkal kevésbé bőségesek, mint a sejtfehérjék, a fehérje-detektálás érzékenységének még kismértékű növekedése is nagy különbséget jelent.

Tekintettel arra, hogy az sc-proteomics még gyerekcipőben jár, a számítási analízisnek is számos kihívása marad – mondja Jürgen Cox, a Max Planck Biokémiai Intézet munkatársa. A tömegspektrumot használó sc-proteomikában az izobár jelölés meglehetősen ígéretes, mivel több egysejtű csatorna multiplexelhető egyetlen tömegspec méréshez. További csatornák, például többcellás minták, javítja a jelek észlelését a tömegspektrométerben, és segít a kvantifikációs szabványok kialakításában.

It remains challenging in computational proteomics to interpret the multiplexed quantification channels, given that “isobaric labeling techniques are notoriously plagued by co-fragmentation signals,” says Cox. Fragmented peptides are “measured involuntarily” and add unwanted contributions to the signals from peptides of interest. “We are working on normalization methods and signal modeling that will improve the situation,” he says. Missing values in the data matrix are inherent to all single-cell technologies and usually need more attention than with bulk ‘omics data. Taken together with isobaric labeling, he says, special algorithms are needed for these issues.


Adler Receives Two Grants

Lynn Adler was awarded a $99K Northeastern Sustainable Agriculture Research and Education (NE SARE) grant to study the role of cut flowers on farms for pollinator health.

She also received a $500K subcontract to Cornell as part of a 5-year, $2.5-million USDA Ecology and Evolution of Infectious Disease to understand temporal dynamics in parasite spillover in bee communities.


Measurement of Cell Numbers and Cell Mass of Microorganisms

A known volume of microbial cell suspension (0.01 ml) is spread uniformly over a glass slide covering a specific area (1 sq. cm). The smear is then fixed by heating, stained, examined under oil immersion lens, and the cells are counted.

Customarily, cells in a few microscopic fields are counted because it is not possible to scan the entire area of smear. The counting of total number of cells is determined by calculating the total number of microscopic fields per one square cm. area of the smear.

The total number of cells can be counted with the help of following calculations:

(a) Area of microscopic field = πr 2

r (oil immersion lens) = 0.08 mm.

Area of the microscopic field under the oil-immersion lens

= πr 2 = 3.14 x (0.08 mm) 2 = 0.02 sq. mm.

(b) Area of the smear one sq. cm. = 100sq. mm.

Then, the no. of microscopic fields = 100/0.02=5000

(c) No. of cells 1 sq. cm. (or per 0.01 ml microbial cell suspension)

= Average no. of microbes per microscopic field x 5000

2. Courting Chamber Technique or Direct Microscopic Count (DMC):

The number of cells in a population can be measured by taking direct microscopic count using Petroff-Hausser counting chamber (for prokaryotic microorganisms) or hemocytometers (to larger eukaryotic microorganisms). Prokaryotic microorganisms are more easily counted if they are stained or, if not stained, phase contrast of florescence microscope is employed.

These are specially designed slides that have chambers of known depth with an etched grid on the chamber bottom. Each square on the grid has definite depth and volume (Fig. 19.19). Total number of micro-organisms in a sample can be calculated taking the count of number of bacteria per unit area of grid and multiplying it by a conversion factor (depending on chamber volume and sample dilution used).

More specifically, for convenience, the Petroff-Hausser counting chamber is a specially designed slide accurately ruled out into squares that are 1/400 mm 2 in area a glass coverslip rests 1/50 mm above the slide, so that the volume over a square is 1/20,000 mm 3 (i.e., 1/20,000,000 cm 3 ).

A suspension of unstained bacteria can be counted in the chamber employing a phase contrast microscope. If, for example, an average of five bacterial cells occurs in cached ruled square, there is 5 x 20,000,000 or 10 8 bacterial cells per millimeter.

The direct microscopic method is easy, inexpensive and relatively quick to count bacterial cell number. However, using this method dead cells are not distinguished from living cells and also very small cells are usually missed.

3. Viable Count—Standard Plate Count (SPC) Method:

A bacterial culture need not contain all living cells there might be some dead cells as well. The culture when grown in proper medium and under standard set or growth conditions, only living cells grow and form colony.

This fact is used to estimate number of living bacterial cells the estimation of number of living bacterial cells is called viable count. Standard Plate Count (SPC) method is the most commonly used laboratory technique for viable count of bacterial cells in milk, food, water, and many other materials.

Various aspects of SPC are the following:

To estimate the number of living bacterial cells in milk, for convenience, the sample of well mixed milk is taken into a pipette. 1 ml of milk dropped and mixed in 99 ml of sterile dilute solution (may be water or nutrient broth or saline solution) taken into a flask.

This results in a dilution of 1: 100 into the flask. Other flaks each containing 99 ml of sterile dilute solution are taken and dilutions of 1: 1000, 1: 10,000, and: 1,000,000 are prepared into them.

Now, 1 ml of each dilution is transferred into separate Petri dishes containing pre-solidified agar medium. The Petri dishes are incubated for 24 hours or more. Each living bacterial cell in dilutions grow in respective Petri dishes reproducing itself until a visible mass of bacterial cells, a colony, develops, i.e., one bacterial cell gives rise to one colony.

The original sample is subsequently diluted till the number of colonies developing on Petri dish fall in the range of 30-300 because the count is almost accurate, and the possibility of interference of one colony with that of another is minimized.

2. Counting of colonies:

Each Petri dish is taken for counting of colonies. Colonies are usually counted by illuminating them from below (dark field illumination) so that they are easily visible, and a large magnifying lens is often used. For this purpose, various instruments such as Quebec colony counter and electronic colony counter are used. Quebec colony counter (Fig. 19.11) is one of the simplest colony counters used in small laboratories.

In this, the Petri dish containing bacterial colonies is mounted on a platform. When the Petri dish is illuminated from beneath, the visible colonies can be counted with the help of its lens that provides X1.5 magnification.

Electronic colony counter is highly improved device. The Petri dish is placed on its illuminated stage, the count bar is depressed, and the precise number of colonies is instantly displayed on a digital readout.

3. Calculation of count:

The probable number of bacteria per ml in original sample can be estimated by multiplying bacterial colony count by the reciprocal of the dilution and of the volume used.

For example, if bacterial colony count is 50 for 1 : 10,000 dilution when volume used is 1 ml, then The number of colony forming bacterial cells = 50 x 10,000 x 1 = 5 x 10 5

(i) Only bacteria that will be counted are those which can grow on the medium used and under the conditions of incubation provided.

(ii) Each viable bacterial cell that is capable of growing under the culture conditions provided may not necessarily result in one colony. The development of one colony from one bacterial cell can only take place when the bacterial suspension is homogenous and no aggregates of cells are present in it.

However, if the bacterial cells possess the tendency to aggregate, e.g., cocci in clusters (staphylococci), chains (streptococci), or pairs (diplococci), the resulting counts will be lower than the number of actual bacterial cells. For this reason the counts are often reported as colony forming units (CFU) per millilitre rather than number of bacterial cells per millilitre.

SPC is easy to perform and can be used to measure bacterial populations of any magnitude. It is very sensitive technique and even very small number of bacterial cells can be counted using it. Theoretically, if 1 ml sample contains as few as one bacterial cell, the latter develops one colony upon transferring the sample into medium containing Petri dish.

4. Coulter Counter:

Coulter counter (Fig. 19.12) is an electronic de­vice used to count number of bacteria and other micro-organisms such as protozoa, microalgae and yeasts. This device is provided with a tiny orifice 10-30 pm in diameter. This orifice connects the two compartments of the counter which contain an electrically conductive solution (electrodes).

In this method, the sample of bacterial cells is forced through the small orifice (small hole). On the both sides of the orifice, electrodes are present to measure the electric resistance or conductivity when electric current is passed through the orifice.

Every time a bacterial cell passes through the orifice, electrical resistance between the two compartments (electrodes) increases momentarily or the conductivity drops. The generates an electrical signal which is automatically counted.

Each electrical signal represents the counting of one bacterial cell. The Coulter counter gives accurate results with larger cells. The precaution to be taken in this method is that the suspension of samples should be free of any cell debris or other extraneous matter.

5. Membrane-Filter Technique:

Microbial cell numbers are frequently determined using special membrane filters possessing millipores small enough to trap bacteria. In this technique, a water sample containing microbial cells is passed through the filter (Fig. 19.13). The filter is then placed on solid agar medium or on a pad soaked with nutrient broth (liquid medium) and incubated until each cell develops into a separate colony.

Membranes with different pore sizes are used to trap different microorganisms. Incubation times for membranes also vary with the medium and the microorganism. A colony count gives the number of microorganisms in the filtered sample, and specific media can be used to select for specific microorganisms. This technique is especially useful in analysing aquatic samples.

Measurement of Cell Mass:

1. Dry Weight Technique:

The cell mass of a very dense cell suspension can be determined by this technique. In this technique, the microorganisms are removed from the medium by filtration and the microorganisms on filters are washed to remove all extraneous matter, and dried in desiccator by putting in weighing bottle (previously weighed).

The dried microbial content is then weighed accurately. This technique is especially useful for measuring the growth of micro fungi. It is time consuming and not very sensitive. Since bacteria weigh so little, it becomes necessary to centrifuge several hundred millions of culture to find out a sufficient quantity to weigh.

2. Measurement of Nitrogen Content:

As the microbes (bacteria) grow, there is an increase in the protein concentration (i.e. nitrogen concentration) in the cell. Thus, cell mass can be subjected to quantitative chemical analysis methods to determine total nitrogen that can be correlated with growth. This method is useful in determining the effect of nutrients or antimetabolites upon the protein synthesis of growing culture.

3. Turbidometric Estimation (Turbidometry):

Rapid cell mass determination is possible using turbidometry method. Turbidometry is based on the fact that microbial cells scatter light striking them. Since the microbial cells in a population are of roughly constant size, the amount of scattering is directly proportional to the biomass of cells present and indirectly related to cell number.

One visible characteristic of growing bacterial culture is the increase in cloudiness of the medium (turbidity). When the concentration of bacteria reaches about 10 million cells (10 7 ) per ml, the medium appears slightly cloudy or turbid.

Further increase in concentration results in greater turbidity. When a beam of light is passed through a turbid culture, the amount of light transmitted is measured.

Greater the turbidity, lesser would be the transmission of light through medium. Thus, light will be transmitted in inverse proportion to the number of bacteria. Turbidity can be measured using instruments like spectrophotometer and nephelometer (Fig. 19.14).


An Error Occurred Setting Your User Cookie

This site uses cookies to improve performance. If your browser does not accept cookies, you cannot view this site.

Setting Your Browser to Accept Cookies

There are many reasons why a cookie could not be set correctly. Below are the most common reasons:

  • You have cookies disabled in your browser. You need to reset your browser to accept cookies or to ask you if you want to accept cookies.
  • Your browser asks you whether you want to accept cookies and you declined. To accept cookies from this site, use the Back button and accept the cookie.
  • Your browser does not support cookies. Try a different browser if you suspect this.
  • The date on your computer is in the past. If your computer's clock shows a date before 1 Jan 1970, the browser will automatically forget the cookie. To fix this, set the correct time and date on your computer.
  • You have installed an application that monitors or blocks cookies from being set. You must disable the application while logging in or check with your system administrator.

Why Does this Site Require Cookies?

This site uses cookies to improve performance by remembering that you are logged in when you go from page to page. To provide access without cookies would require the site to create a new session for every page you visit, which slows the system down to an unacceptable level.

What Gets Stored in a Cookie?

This site stores nothing other than an automatically generated session ID in the cookie no other information is captured.

In general, only the information that you provide, or the choices you make while visiting a web site, can be stored in a cookie. For example, the site cannot determine your email name unless you choose to type it. Allowing a website to create a cookie does not give that or any other site access to the rest of your computer, and only the site that created the cookie can read it.


Tartalom

SODs catalyze the disproportionation of superoxide:

In this way, O −
2 is converted into two less damaging species.

The pathway by which SOD-catalyzed dismutation of superoxide may be written, for Cu,Zn SOD, with the following reactions:

  • Cu 2+ -SOD + O −
    2 → Cu + -SOD + O2 (reduction of copper oxidation of superoxide)
  • Cu + -SOD + O −
    2 + 2H + → Cu 2+ -SOD + H2O2 (oxidation of copper reduction of superoxide)

The general form, applicable to all the different metal-coordinated forms of SOD, can be written as follows:

In a series of such reactions, the oxidation state and the charge of the metal cation oscillates between n and n+1: +1 and +2 for Cu, or +2 and +3 for the other metals .

General Edit

Irwin Fridovich and Joe McCord at Duke University discovered the enzymatic activity of superoxide dismutase in 1968. [3] SODs were previously known as a group of metalloproteins with unknown function for example, CuZnSOD was known as erythrocuprein (or hemocuprein, or cytocuprein) or as the veterinary anti-inflammatory drug "Orgotein". [4] Likewise, Brewer (1967) identified a protein that later became known as superoxide dismutase as an indophenol oxidase by protein analysis of starch gels using the phenazine-tetrazolium technique. [5]

There are three major families of superoxide dismutase, depending on the protein fold and the metal cofactor: the Cu/Zn type (which binds both copper and zinc), Fe and Mn types (which bind either iron or manganese), and the Ni type (which binds nickel).

    Copper and zinc – most commonly used by eukaryotes, including humans. The cytosols of virtually all eukaryotic cells contain an SOD enzyme with copper and zinc (Cu-Zn-SOD). For example, Cu-Zn-SOD available commercially is normally purified from bovine red blood cells. The bovine Cu-Zn enzyme is a homodimer of molecular weight 32,500. It was the first SOD whose atomic-detail crystal structure was solved, in 1975. [8] It is an 8-stranded "Greek key" beta-barrel, with the active site held between the barrel and two surface loops. The two subunits are tightly joined back-to-back, mostly by hydrophobic and some electrostatic interactions. The ligands of the copper and zinc are six histidine and one aspartate side-chains one histidine is bound between the two metals. [9]
  • Iron – Many bacteria contain a form of the enzyme with iron (Fe-SOD) some bacteria contain Fe-SOD, others Mn-SOD, and some (such as E. coli) contain both. Fe-SOD can also be found in the chloroplasts of plants. The 3D structures of the homologous Mn and Fe superoxide dismutases have the same arrangement of alpha-helices, and their active sites contain the same type and arrangement of amino acid side-chains. They are usually dimers, but occasionally tetramers.
  • Manganese – Nearly all mitochondria, and many bacteria, contain a form with manganese (Mn-SOD): For example, the Mn-SOD found in human mitochondria. The ligands of the manganese ions are 3 histidine side-chains, an aspartate side-chain and a water molecule or hydroxyligand, depending on the Mn oxidation state (respectively II and III). [10]

In higher plants, SOD isozymes have been localized in different cell compartments. Mn-SOD is present in mitochondria and peroxisomes. Fe-SOD has been found mainly in chloroplasts but has also been detected in peroxisomes, and CuZn-SOD has been localized in cytosol, chloroplasts, peroxisomes, and apoplast. [14] [15]

Human Edit

Three forms of superoxide dismutase are present in humans, in all other mammals, and most chordates. SOD1 is located in the cytoplasm, SOD2 in the mitochondria, and SOD3 is extracellular. The first is a dimer (consists of two units), whereas the others are tetramers (four subunits). SOD1 and SOD3 contain copper and zinc, whereas SOD2, the mitochondrial enzyme, has manganese in its reactive centre. The genes are located on chromosomes 21, 6, and 4, respectively (21q22.1, 6q25.3 and 4p15.3-p15.1).

Plants Edit

In higher plants, superoxide dismutase enzymes (SODs) act as antioxidants and protect cellular components from being oxidized by reactive oxygen species (ROS). [18] ROS can form as a result of drought, injury, herbicides and pesticides, ozone, plant metabolic activity, nutrient deficiencies, photoinhibition, temperature above and below ground, toxic metals, and UV or gamma rays. [19] [20] To be specific, molecular O2 is reduced to O −
2 (a ROS called superoxide) when it absorbs an excited electron released from compounds of the electron transport chain. Superoxide is known to denature enzymes, oxidize lipids, and fragment DNA. [19] SODs catalyze the production of O2 és H
2 O
2 from superoxide ( O −
2 ), which results in less harmful reactants.

When acclimating to increased levels of oxidative stress, SOD concentrations typically increase with the degree of stress conditions. The compartmentalization of different forms of SOD throughout the plant makes them counteract stress very effectively. There are three well-known and -studied classes of SOD metallic coenzymes that exist in plants. First, Fe SODs consist of two species, one homodimer (containing 1–2 g Fe) and one tetramer (containing 2–4 g Fe). They are thought to be the most ancient SOD metalloenzymes and are found within both prokaryotes and eukaryotes. Fe SODs are most abundantly localized inside plant chloroplasts, where they are indigenous. Second, Mn SODs consist of a homodimer and homotetramer species each containing a single Mn(III) atom per subunit. They are found predominantly in mitochondrion and peroxisomes. Third, Cu-Zn SODs have electrical properties very different from those of the other two classes. These are concentrated in the chloroplast, cytosol, and in some cases the extracellular space. Note that Cu-Zn SODs provide less protection than Fe SODs when localized in the chloroplast. [18] [19] [20]

Bacteria Edit

Human white blood cells use enzymes such as NADPH oxidase to generate superoxide and other reactive oxygen species to kill bacteria. During infection, some bacteria (e.g., Burkholderia pseudomallei) therefore produce superoxide dismutase to protect themselves from being killed. [21]

SOD out-competes damaging reactions of superoxide, thus protecting the cell from superoxide toxicity. The reaction of superoxide with non-radicals is spin-forbidden. In biological systems, this means that its main reactions are with itself (dismutation) or with another biological radical such as nitric oxide (NO) or with a transition-series metal. The superoxide anion radical ( O −
2 ) spontaneously dismutes to O2 and hydrogen peroxide ( H
2 O
2 ) quite rapidly (

10 5 M −1 s −1 at pH 7). [ idézet szükséges ] SOD is necessary because superoxide reacts with sensitive and critical cellular targets. For example, it reacts with the NO radical, and makes toxic peroxynitrite.

Because the uncatalysed dismutation reaction for superoxide requires two superoxide molecules to react with each other, the dismutation rate is second-order with respect to initial superoxide concentration. Thus, the half-life of superoxide, although very short at high concentrations (e.g., 0.05 seconds at 0.1mM) is actually quite long at low concentrations (e.g., 14 hours at 0.1 nM). In contrast, the reaction of superoxide with SOD is first order with respect to superoxide concentration. Moreover, superoxide dismutase has the largest kmacska/KM (an approximation of catalytic efficiency) of any known enzyme (

7 x 10 9 M −1 s −1 ), [22] this reaction being limited only by the frequency of collision between itself and superoxide. That is, the reaction rate is "diffusion-limited".

The high efficiency of superoxide dismutase seems necessary: even at the subnanomolar concentrations achieved by the high concentrations of SOD within cells, superoxide inactivates the citric acid cycle enzyme aconitase, can poison energy metabolism, and releases potentially toxic iron. Aconitase is one of several iron-sulfur-containing (de)hydratases in metabolic pathways shown to be inactivated by superoxide. [23]

SOD1 is an extremely stable protein. In the holo form (both copper and zinc bound) the melting point is > 90 °C. In the apo form (no copper or zinc bound) the melting point is

60 °C. [24] By differential scanning calorimetry (DSC), holo SOD1 unfolds by a two-state mechanism: from dimer to two unfolded monomers. [24] In chemical denaturation experiments, holo SOD1 unfolds by a three-state mechanism with observation of a folded monomeric intermediate. [25]

Superoxide is one of the main reactive oxygen species in the cell. As a consequence, SOD serves a key antioxidant role. The physiological importance of SODs is illustrated by the severe pathologies evident in mice genetically engineered to lack these enzymes. Mice lacking SOD2 die several days after birth, amid massive oxidative stress. [26] Mice lacking SOD1 develop a wide range of pathologies, including hepatocellular carcinoma, [27] an acceleration of age-related muscle mass loss, [28] an earlier incidence of cataracts, and a reduced lifespan. Mice lacking SOD3 do not show any obvious defects and exhibit a normal lifespan, though they are more sensitive to hyperoxic injury. [29] Knockout mice of any SOD enzyme are more sensitive to the lethal effects of superoxide-generating compounds, such as paraquat and diquat (herbicides).

Drosophila lacking SOD1 have a dramatically shortened lifespan, whereas flies lacking SOD2 die before birth. Depletion of SOD1 and SOD2 in the nervous system and muscles of Drosophila is associated with reduced lifespan. [30] The accumulation of neuronal and muscular ROS appears to contribute to age-associated impairments. When overexpression of mitochondrial SOD2 is induced, the lifespan of adult Drosophila is extended. [31]

Among black garden ants (Lasius niger), the lifespan of queens is an order of magnitude greater than of workers despite no systematic nucleotide sequence difference between them. [32] The SOD3 gene was found to be the most differentially over-expressed in the brains of queen vs worker ants. This finding raises the possibility of an important role of antioxidant function in modulating lifespan. [32]

SOD knockdowns in the worm C. elegans do not cause major physiological disruptions. However, the lifespan of C. elegans can be extended by superoxide/catalase mimetics suggesting that oxidative stress is a major determinant of the rate of aging. [33]

Knockout or null mutations in SOD1 are highly detrimental to aerobic growth in the budding yeast Saccharomyces cerevisiae and result in a dramatic reduction in post-diauxic lifespan. In wild-type S. cerevisiae, DNA damage rates increased 3-fold with age, but more than 5-fold in mutants deleted for either the SOD1 vagy SOD2 gének. [34] Reactive oxygen species levels increase with age in these mutant strains and show a similar pattern to the pattern of DNA damage increase with age. Thus it appears that superoxide dismutase plays a substantial role in preserving genome integrity during aging in S. cerevisiae. SOD2 knockout or null mutations cause growth inhibition on respiratory carbon sources in addition to decreased post-diauxic lifespan.

In the fission yeast Schizosaccharomyces pombe, deficiency of mitochondrial superoxide dismutase SOD2 accelerates chronological aging. [35]

Several prokaryotic SOD null mutants have been generated, including E. coli. The loss of periplasmic CuZnSOD causes loss of virulence and might be an attractive target for new antibiotics.

Mutations in the first SOD enzyme (SOD1) can cause familial amyotrophic lateral sclerosis (ALS, a form of motor neuron disease). [36] [37] [38] [39] The most common mutation in the U.S. is A4V, while the most intensely studied is G93A. The other two isoforms of SOD have not been linked to many human diseases, however, in mice inactivation of SOD2 causes perinatal lethality [26] and inactivation of SOD1 causes hepatocellular carcinoma. [27] Mutations in SOD1 can cause familial ALS (several pieces of evidence also show that wild-type SOD1, under conditions of cellular stress, is implicated in a significant fraction of sporadic ALS cases, which represent 90% of ALS patients.), [40] by a mechanism that is presently not understood, but not due to loss of enzymatic activity or a decrease in the conformational stability of the SOD1 protein. Overexpression of SOD1 has been linked to the neural disorders seen in Down syndrome. [41] In patients with thalassemia, SOD will increase as a form of compensation mechanism. However, in the chronic stage, SOD does not seem to be sufficient and tends to decrease due to the destruction of proteins from the massive reaction of oxidant-antioxidant. [42]

In mice, the extracellular superoxide dismutase (SOD3, ecSOD) contributes to the development of hypertension. [43] [44] Diminished SOD3 activity has been linked to lung diseases such as Acute Respiratory Distress Syndrome (ARDS) or Chronic obstructive pulmonary disease (COPD). [45] [46] [47]

Superoxide dismutase is also not expressed in neural crest cells in the developing fetus. Hence, high levels of free radicals can cause damage to them and induce dysraphic anomalies (neural tube defects). [ idézet szükséges ]

SOD has powerful antiinflammatory activity. For example, SOD is a highly effective experimental treatment of chronic inflammation in colitis. [ idézet szükséges ] Treatment with SOD decreases reactive oxygen species generation and oxidative stress and, thus, inhibits endothelial activation. Therefore, such antioxidants may be important new therapies for the treatment of inflammatory bowel disease. [48]

Likewise, SOD has multiple pharmacological activities. E.g., it ameliorates cis-platinum-induced nephrotoxicity in rodents. [49] As "Orgotein" or "ontosein", a pharmacologically-active purified bovine liver SOD, it is also effective in the treatment of urinary tract inflammatory disease in man. [50] For a time, bovine liver SOD even had regulatory approval in several European countries for such use. This was cut short by concerns about prion disease. [ idézet szükséges ]

An SOD-mimetic agent, TEMPOL, is currently in clinical trials for radioprotection and to prevent radiation-induced dermatitis. [51] TEMPOL and similar SOD-mimetic nitroxides exhibit a multiplicity of actions in diseases involving oxidative stress. [52]

SOD may reduce free radical damage to skin—for example, to reduce fibrosis following radiation for breast cancer. Studies of this kind must be regarded as tentative, however, as there were not adequate controls in the study including a lack of randomization, double-blinding, or placebo. [53] Superoxide dismutase is known to reverse fibrosis, possibly through de-differentiation of myofibroblasts back to fibroblasts. [54] [ further explanation needed ]

SOD is commercially obtained from marine phytoplankton, bovine liver, horseradish, cantaloupe, and certain bacteria. For therapeutic purpose, SOD is usually injected locally. There is no evidence that ingestion of unprotected SOD or SOD-rich foods can have any physiological effects, as all ingested SOD is broken down into amino acids before being absorbed. However, ingestion of SOD bound to wheat proteins could improve its therapeutic activity, at least in theory. [55]


Nézd meg a videót: RBC Mass (Augusztus 2022).