Információ

2.13: Nukleotidok – Biológia

2.13: Nukleotidok – Biológia


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Nukleinsavak lineáris, el nem ágazó polimerei nukleotidok. A nukleotidok három részből állnak.

Egy öt széntartalmú cukor (tehát a pentóz). Két fajta található:

  • dezoxiribóz, amelynek 2. számú szénatomjához hidrogénatom kapcsolódik (2'-ként jelölve), és
  • ribóz, amelyben van egy hidroxilcsoport.

Dezoxiribóz tartalmú nukleotidok, a dezoxiribonukleotidok, dezoxiribonukleinsavak monomerei (DNS). Ribóz tartalmú nukleotidok, a ribonukleotidok, ribonukleinsavak monomerei (RNS).

A purinok A pirimidinek

A nitrogéntartalmú gyűrűs szerkezetet a nukleobázis (vagy egyszerűen egy alap). A nukleobázis a pentóz 1' szénatomjához kapcsolódik. Ban ben DNS, négy különböző nukleobázis található:

  • kettő purinok, hívott adenin (A) és guanin (G)
  • kettő pirimidinek, hívott timin (T) és citozin (C)

RNS tartalmazza:

  • Ugyanazok a purinok, adenin (A) és guanin (G).
  • Az RNS a pirimidint is használja citozin (C), de timin helyett pirimidint használ uracil (U).

Nukleozid

A nukleobázis és egy pentóz kombinációját a nukleozid.

Egy (az első ábrán látható módon), kettő vagy három foszfát csoportok. Ezek a pentóz 5' szénatomjához kapcsolódnak. A terméket minden esetben a nukleotid. Mind a DNS, mind az RNS összeáll nukleozid-trifoszfátok.

  • Mert DNS, ezek dATP, dGTP, dCTP, és dTTP.
  • Mert RNS, ezek ATP, GTP, CTP, és UTP.

Mindkét esetben, amikor az egyes nukleotidok kapcsolódnak, a második és a harmadik foszfát eltávolításra kerül.

2.13.1. táblázat: Nukleozidok és mono-, di- és trifoszfátjaik
NukleobázisNukleozidNukleotidok
DNSAdenin (A)DezoxiadenozinnyirkosdADPdATP
Guanin (G)DezoxiguanozindGMPdGDPdGTP
Citozin (C)DezoxicitidindCMPdCDPdCTP
timin (T)DezoxitimidindTMPdTDPdTTP
RNSAdenin (A)AdenozinAMPADPATP
Guanin (G)GuanozinGMPGDPGTP
Citozin (C)CytidinCMPCDPCTP
Uracil (U)UridineUMPUDPUTP

3.4 Nukleinsavak

A nukleinsavak azok a molekulák, amelyek dezoxiribonukleinsavat képeznek (DNS) és ribonukleinsav (RNS). A DNS- és RNS-molekulák információt hordoznak helyről-helyre egy szervezeten belül, és generációról generációra. Röviden, a DNS és az RNS információtartalmú molekulák, amelyek minden élet alaprajzát jelentik.

3.8. ábra A nukleotid foszfátból, cukorból és bázisból áll.

Mind a DNS, mind az RNS szerkezete váltakozó cukrokból és foszfátmolekulákból áll (4 oxigénatommal körülvett foszforatom) a molekula „gerince” mentén. Mindegyik cukorhoz egy nitrogéntartalmú gyűrűs szerkezet, az úgynevezett bázis kapcsolódik. Egy foszfát, cukor és bázis egymáshoz kötve alkotja a nukleotid. Ezek a nukleotidok összekapcsolódnak, és létrehozzák a DNS-t vagy RNS-t alkotó nukleinsav hosszú szakaszát.

3.9. ábra A négy DNS-bázis: adenin, guanin, citozin és timin.

A DNS-ben négy bázis található: guanin (G), adenin (A), timin (T) és citozin (C). A DNS kettős szálú molekulaként létezik, ahol a nukleinsav két szála a bázisok közötti kölcsönhatások révén párosul. A DNS-ben az A-pár T-vel, a C-pár a G-vel.

3.10. ábra A DNS-molekula képe, amelyen létraszerű szerkezete látható

Így a DNS-molekula egy csavart létraként fogható fel, amelyben a létra oldalsó sínjei a cukor-foszfát gerinc, a létra fokai pedig a kölcsönhatásban lévő alapok.

Ha egyetlen emberi sejtben az összes DNS-t kinyújtanák, körülbelül 6 láb hosszú lenne! Az emberi sejt DNS-e azonban 46 különálló szálba vagy kromoszómákba csomagolódik. Ezek a kromoszómák idejük nagy részét a sejtben töltik rendetlen (gondoljunk spagettitányérra) elrendezésben.

A legtöbb biológiai szervezet számára a DNS az öröklődési molekula (vannak olyan vírusok, amelyek helyett RNS-t használnak). A családtagokkal megosztott DNS-ének sok köze van a biológiai rokonaival kapcsolatos közös tulajdonságokhoz.

3.11. ábra A DNS-molekula másik rajza, amely kettős hélixként (vagy csavart létraként) mutatja a szerkezetét. Ismét a létra oldalai a cukor-foszfát kötések, a létra fokai pedig a nitrogéntartalmú bázisok.

Az RNS-molekulákat DNS-templátból szintetizálják. Az RNS-molekula nagyon hasonlít a DNS-hez, mivel cukor-foszfát gerince van (kivéve ebben az esetben a cukor ribóz), és mindegyik cukor egy bázishoz kapcsolódik. Az RNS-ben azonban nincs timin (T), helyette az RNS a kapcsolódó uracil bázist (U) használja a helyén. Ezenkívül az RNS egyetlen szálban létezik.

Tekintse meg az alábbi videót a DNS és az RNS összehasonlításához:

Az RNS számos olyan funkcióhoz fontos, amelyek a biomolekulák egy másik osztályához kapcsolódnak, aminosavak, az úgynevezett a fehérje.

3.12. ábra RNS kontra DNS szálak


A transzglutamináz-2 és szubsztrátjai szerepe az emberi betegségekben

A transzglutaminázok néven ismert enzimek osztályának (TG, EC 2.3.2.13) legjellemzőbb enzimatikus funkciója a kovalens kötések kialakítása a primer aminok epszilon-aminocsoportjai (lizinekből vagy másokból) és a glutaminmaradékok gamma-karboxamin csoportja között. fehérjékből. Az elmúlt években egyre több bizonyíték utal arra, hogy a TG család legérdekesebb tagja, nevezetesen a szöveti TG (tTG, más néven 2-es típusú transzglutamináz, TG2) egynél több katalitikus funkcióval rendelkezik. Valójában a TG2 képes katalizálni egy térhálósító reakciót, egy dezaminációs reakciót, és GTP-kötő/hidrolizáló és izopeptidáz aktivitást is mutat. Ezért számos szubsztrát osztályra képes hatni, a fehérjéktől a peptidekig, kis reaktív molekulákon, például mono- és poliaminokon és nukleotidokig. Tekintettel a potenciálisan eltérő tevékenységek széles spektrumára, a TG2 és szubsztrátjainak a sejtfunkciókban és az emberi betegségekben betöltött szerepének tisztázása nehéz feladat. Ebben a tanulmányban figyelmünket a TG2 szubsztrátjaira összpontosítjuk, és számos érdekes megfontolásról számolunk be a biológiai folyamatokban való lehetséges kölcsönhatásukról és az emberi betegségekben való részvételükről, beleértve a genetikai rendellenességeket is. Jelentős előrelépést jelenthet ennek az összetett forgatókönyvnek a megértésében a „több interfészes” megközelítés, a különböző bioinformatikai eszközök kihasználásával. Az ismert TG2 szubsztrátok adatbázisából kiindulva, és más adatbázisok mellett bioinformatikai keresztkeresést is alkalmazva relációs táblázatokat állítottunk elő, amelyekből feltételezhető a TG2 érintettsége számos genetikai rendellenességben. Új bioinformatikai eszközök és stratégiák kidolgozása a TG2 humán betegségek hátterében álló molekuláris mechanizmusokban betöltött szerepének vizsgálatára új megvilágításba helyezi ezt a lenyűgöző kutatási területet.


2.3 Biológiai molekulák

Az élethez szükséges nagy molekulákat, amelyek kisebb szerves molekulákból épülnek fel, biológiai makromolekuláknak nevezzük. A biológiai makromolekuláknak négy fő osztálya van (szénhidrátok, lipidek, fehérjék és nukleinsavak), és mindegyik a sejt fontos összetevője, és számos funkciót lát el. Ezek a molekulák együttesen alkotják a sejt tömegének nagy részét. A biológiai makromolekulák szervesek, ami azt jelenti, hogy tartalmaznak szenet (néhány kivétellel, például szén-dioxiddal). Ezenkívül hidrogént, oxigént, nitrogént, foszfort, ként és további kisebb elemeket tartalmazhatnak.

Szén

Gyakran mondják, hogy az élet „szén-alapú”. Ez azt jelenti, hogy a szénatomok, amelyek más szénatomokhoz vagy más elemekhez kötődnek, az élőlényekben egyedülállóan előforduló molekulák számos, ha nem a legtöbbjének alapvető összetevőit alkotják. Más elemek fontos szerepet játszanak a biológiai molekulákban, de a szén minden bizonnyal az élőlényekben lévő molekulák „alapelemének” minősül. A szénatomok kötési tulajdonságai a felelősek fontos szerepéért.

Szénkötés

A szén négy elektront tartalmaz a külső héjában. Ezért négy kovalens kötést tud kialakítani más atomokkal vagy molekulákkal. A legegyszerűbb szerves szénmolekula a metán (CH4), amelyben négy hidrogénatom kötődik egy szénatomhoz (2.13. ábra).

Az összetettebb szerkezetek azonban szén felhasználásával készülnek. A hidrogénatomok bármelyike ​​helyettesíthető egy másik szénatommal, amely kovalens kötéssel kapcsolódik az első szénatomhoz. Ily módon szénvegyületekből hosszú és elágazó láncok állíthatók elő (2.14. ábra).a). A szénatomok kapcsolódhatnak más elemek atomjaival, például nitrogénnel, oxigénnel és foszforral (2.14. ábra).b). A molekulák gyűrűket is alkothatnak, amelyek maguk is kapcsolódhatnak más gyűrűkkel (2.14. ábra).c). A molekuláris formák sokfélesége magyarázza a biológiai makromolekulák funkcióinak sokféleségét, és nagymértékben a szén azon képességén alapul, hogy többszörös kötést hozzon létre önmagával és más atomokkal.

Szénhidrát

A szénhidrátok olyan makromolekulák, amelyeket a legtöbb fogyasztó valamelyest ismer. A fogyás érdekében egyesek betartják az „alacsony szénhidráttartalmú” étrendet. Ezzel szemben a sportolók gyakran „szénhidrátot töltenek be” a fontos versenyek előtt, hogy biztosítsák, elegendő energiájuk legyen a magas szintű versenyhez. A szénhidrátok valójában elengedhetetlen részét képezik étrendünknek, a gabonafélék, a gyümölcsök és a zöldségek mind természetes szénhidrátforrások. A szénhidrátok energiát adnak a szervezetnek, különösen a glükózon, egy egyszerű cukoron keresztül. A szénhidrátok más fontos funkciókat is ellátnak az emberekben, állatokban és növényekben.

A szénhidrátok a következő képlettel jellemezhetők (CH2O)n, ahol n a szénatomok száma a molekulában. Más szavakkal, a szén, a hidrogén és az oxigén aránya 1:2:1 a szénhidrátmolekulákban. A szénhidrátok három altípusba sorolhatók: monoszacharidok, diszacharidok és poliszacharidok.

A monoszacharidok (mono- = „egy” szachar- = „édes”) egyszerű cukrok, amelyek közül a leggyakoribb a glükóz. A monoszacharidokban a szénatomok száma általában háromtól hatig terjed. A legtöbb monoszacharid név -ose utótaggal végződik. A cukorban lévő szénatomok számától függően ezek triózok (három szénatom), pentózok (öt szénatom) és hexózok (hat szénatom) néven ismertek.

A monoszacharidok létezhetnek lineáris láncként vagy gyűrű alakú molekulákként vizes oldatokban, általában gyűrűs formában találhatók meg.

A glükóz kémiai képlete a C6H12O6. A legtöbb élő fajban a glükóz fontos energiaforrás. A sejtlégzés során energia szabadul fel a glükózból, és ezt az energiát az adenozin-trifoszfát (ATP) előállítására használják fel. A növények fotoszintézis során szén-dioxid és víz felhasználásával glükózt szintetizálnak, a glükózt pedig a növény energiaszükségletére használják fel. A szintetizált glükóz feleslegét gyakran keményítőként raktározzák, amelyet más, növényekkel táplálkozó organizmusok lebontanak.

A galaktóz (a laktóz vagy a tejcukor része) és a fruktóz (gyümölcsben található) más gyakori monoszacharidok. Bár a glükóz, a galaktóz és a fruktóz kémiai képlete ugyanaz (C6H12O6), szerkezetileg és kémiailag különböznek egymástól (és izomereknek is nevezik), mivel a szénláncban az atomok eltérő elrendezésben vannak (2.15. ábra).

Disacharidok (di- = „kettő”) akkor keletkeznek, amikor két monoszacharid dehidratációs reakción megy keresztül (olyan reakció, amelyben egy vízmolekula eltávolítása következik be). A folyamat során az egyik monoszacharid hidroxilcsoportja (–OH) egy másik monoszacharid hidrogénatomjával egyesül, és egy vízmolekula szabadul fel (H2O) és kovalens kötést képez az atomok között a két cukormolekulában.

A gyakori diszacharidok közé tartozik a laktóz, a maltóz és a szacharóz. A laktóz egy diszacharid, amely glükóz és galaktóz monomerekből áll. A tejben természetesen megtalálható. A maltóz vagy a malátacukor egy diszacharid, amely két glükózmolekula közötti dehidratációs reakcióból képződik. A leggyakoribb diszacharid a szacharóz vagy asztali cukor, amely glükóz és fruktóz monomerekből áll.

A kovalens kötésekkel összekapcsolt monoszacharidok hosszú láncát poliszacharidként ismerik (poli- = „sok”). A lánc lehet elágazó vagy el nem ágazó, és különböző típusú monoszacharidokat tartalmazhat. A poliszacharidok nagyon nagy molekulák lehetnek. A keményítő, a glikogén, a cellulóz és a kitin a poliszacharidok példái.

A keményítő a cukrok raktározott formája a növényekben, és amilózból és amilopektinből (mindkét glükóz polimere) áll. A növények képesek glükózt szintetizálni, a felesleges glükóz pedig keményítőként raktározódik különböző növényi részekben, beleértve a gyökereket és a magvakat. Az állatok által elfogyasztott keményítő kisebb molekulákra, például glükózra bomlik. A sejtek ezután felvehetik a glükózt.

A glikogén a glükóz tárolási formája az emberekben és más gerincesekben, és glükóz monomerekből áll. A glikogén a keményítő állati megfelelője, és egy erősen elágazó molekula, amelyet általában a máj és az izomsejtek tárolnak. Amikor a glükózszint csökken, a glikogén lebomlik, és glükóz szabadul fel.

A cellulóz az egyik legnagyobb mennyiségben előforduló természetes biopolimer. A növények sejtfala többnyire cellulózból készül, amely szerkezeti támaszt nyújt a sejtnek. A fa és a papír többnyire cellulóz jellegű. A cellulóz glükóz monomerekből áll, amelyeket a glükózmolekulában lévő szénatomok közötti kötések kötnek össze.

A cellulózban lévő minden más glükózmonomer fel van fordítva, és szorosan meghosszabbított hosszú láncok formájában össze van csomagolva. Ez adja a cellulóz merevségét és nagy szakítószilárdságát – ami nagyon fontos a növényi sejtek számára. Az emésztőrendszerünkön áthaladó cellulózt élelmi rostnak nevezzük. Míg a cellulózban lévő glükóz-glükóz kötéseket az emberi emésztőenzimek nem tudják lebontani, addig a növényevők, például tehenek, bivalyok és lovak képesek megemészteni a cellulózban gazdag füvet, és táplálékforrásként használják fel. Ezekben az állatokban bizonyos baktériumfajok a növényevők emésztőrendszerében élnek, és celluláz enzimet választanak ki. A vakbélben olyan baktériumok is találhatók, amelyek lebontják a cellulózt, így egyes kérődzők emésztőrendszerében fontos szerepet tölt be. A cellulózok a cellulózt glükóz monomerekké bonthatják le, amelyeket az állatok energiaforrásként használhatnak fel.

A szénhidrátok más funkciókat látnak el a különböző állatokban. Az ízeltlábúaknak, például a rovaroknak, a póknak és a ráknak van egy külső csontvázuk, az úgynevezett exoskeleton, amely védi belső testrészeiket. Ez az exoskeleton a kitin biológiai makromolekulájából áll, amely egy nitrogéntartalmú szénhidrát. Egy nitrogént tartalmazó módosított cukor ismétlődő egységeiből áll.

A szénhidrátok tehát a molekulaszerkezetbeli különbségek révén az energiatárolás (keményítő és glikogén), valamint a szerkezeti támogatás és védelem (cellulóz és kitin) nagyon eltérő funkcióit képesek ellátni (2.16. ábra).

Karrier kapcsolat

Regisztrált dietetikus

Az elhízás világszerte egészségügyi probléma, és számos betegség, mint például a cukorbetegség és a szívbetegség egyre elterjedtebbé válik az elhízás miatt. Ez az egyik oka annak, hogy a regisztrált dietetikusok egyre gyakrabban kérnek tanácsot. A regisztrált dietetikusok különféle körülmények között segítenek megtervezni az étkezési és táplálkozási programokat az egyének számára. Gyakran dolgoznak betegekkel egészségügyi intézményekben, táplálkozási terveket készítve a betegségek megelőzésére és kezelésére. Például a dietetikusok megtaníthatják a cukorbetegnek, hogyan kell kezelni a vércukorszintet a megfelelő típusú és mennyiségű szénhidrát fogyasztásával. A dietetikusok idősotthonokban, iskolákban és magánpraxisokban is dolgozhatnak.

Ahhoz, hogy regisztrált dietetikus lehessen, legalább dietetikus, táplálkozástudományi, élelmiszertechnológiai vagy kapcsolódó szakterületen kell diplomát szerezni. Ezenkívül a regisztrált dietetikusoknak egy felügyelt gyakornoki programot kell teljesíteniük, és le kell tenniük egy országos vizsgát. A dietetikus karriert folytatók táplálkozástudományi, kémia, biokémia, biológia, mikrobiológia és humán fiziológia szakokon vesznek részt. A dietetikusoknak az élelmiszerek (fehérjék, szénhidrátok és zsírok) kémiájának és funkcióinak szakértőivé kell válniuk.

Lipidek

A lipidek sokféle vegyületcsoportot foglalnak magukban, amelyeket egy közös tulajdonság egyesít. A lipidek hidrofóbok („vízfélők”), vagy vízben oldhatatlanok, mivel nem poláris molekulák. Ez azért van, mert ezek olyan szénhidrogének, amelyek csak nem poláris szén-szén vagy szén-hidrogén kötéseket tartalmaznak. A lipidek számos különböző funkciót látnak el egy sejtben. A sejtek az energiát hosszú távú felhasználáshoz zsírok formájában tárolják. A lipidek a növények és állatok számára is szigetelést biztosítanak a környezettől (2.17. ábra). Például segítenek szárazon tartani a vízi madarakat és emlősöket víztaszító természetük miatt. A lipidek számos hormon építőkövei, és a plazmamembrán fontos alkotóelemei. A lipidek közé tartoznak a zsírok, olajok, viaszok, foszfolipidek és szteroidok.

Egy zsírmolekula, mint például a triglicerid, két fő komponensből áll – glicerinből és zsírsavakból. A glicerin három szénatomot, öt hidrogénatomot és három hidroxil (-OH) csoportot tartalmazó szerves vegyület. A zsírsavak hosszú szénhidrogénláncot tartalmaznak, amelyhez savas karboxilcsoport kapcsolódik, innen ered a „zsírsav” elnevezés. A szénatomok száma a zsírsavban 4 és 36 között változhat, leggyakrabban a 12-18 szénatomosak. Egy zsírmolekulában a glicerinmolekula –OH csoportjaiban lévő három oxigénatom mindegyikéhez kovalens kötéssel kapcsolódik egy zsírsav (2.18. ábra).

A kovalens kötés kialakulása során három vízmolekula szabadul fel. A zsírban található három zsírsav lehet hasonló vagy eltérő. Ezeket a zsírokat triglicerideknek is nevezik, mivel három zsírsav van bennük. Egyes zsírsavak általános elnevezései jelzik eredetüket. Például a palmitinsav, egy telített zsírsav, a pálmafából származik. Az arachidsav abból származik Arachis hypogaea, a földimogyoró tudományos neve.

A zsírsavak lehetnek telítettek vagy telítetlenek. A zsírsavláncban, ha a szénhidrogénlánc szomszédos szénatomjai között csak egyes kötések vannak, a zsírsav telített. A telített zsírsavak hidrogénnel telítettek, vagyis a szénvázhoz kapcsolódó hidrogénatomok száma maximalizálódik.

Ha a szénhidrogénlánc kettős kötést tartalmaz, a zsírsav telítetlen zsírsav.

A legtöbb telítetlen zsír szobahőmérsékleten folyékony, és olajoknak nevezik. Ha egy kettős kötés van a molekulában, akkor azt egyszeresen telítetlen zsírnak (pl. olívaolajnak) nevezzük, ha pedig egynél több kettős kötés van, akkor többszörösen telítetlen zsírnak (pl. repceolaj).

A telített zsírok hajlamosak szorosan összetömörülni, és szobahőmérsékleten szilárdak. A húsban található sztearinsavval és palmitinsavval rendelkező állati zsiradékok, valamint a vajban található vajsavat tartalmazó zsírok a telített zsírok példái. Az emlősök a zsírokat speciális sejtekben, úgynevezett zsírsejtekben tárolják, ahol a zsírgömbök foglalják el a sejt nagy részét. A növényekben a zsír vagy az olaj a magvakban raktározódik, és energiaforrásként használják fel az embrionális fejlődés során.

A telítetlen zsírok vagy olajok általában növényi eredetűek, és telítetlen zsírsavakat tartalmaznak. A kettős kötés hajlítást vagy „gyűrődést” okoz, ami megakadályozza, hogy a zsírsavak szorosan összetömődjenek, és szobahőmérsékleten folyékonyak maradjanak. Az olívaolaj, a kukoricaolaj, a repceolaj és a csukamájolaj a telítetlen zsírok példái. A telítetlen zsírok hozzájárulnak a vér koleszterinszintjének javításához, míg a telített zsírok hozzájárulnak a plakkképződéshez az artériákban, ami növeli a szívroham kockázatát.

Az élelmiszeriparban az olajokat mesterségesen hidrogénezik, hogy félig szilárd állapotba kerüljenek, ami kisebb romlást és hosszabb eltarthatóságot eredményez. Egyszerűen szólva, hidrogéngázt buborékoltatnak át az olajokon, hogy megszilárduljanak. A hidrogénezési folyamat során a kettős kötések cisz-a szénhidrogénláncban lévő konformáció kettős kötésekké alakulhat át a ford-konformáció. Ez képezi a ford-zsír a cisz-zsír. A kettős kötések orientációja befolyásolja a zsír kémiai tulajdonságait (2.19. ábra).

A mesterségesen hidrogénezett margarin, bizonyos típusú mogyoróvaj és a mogyoróvaj ford- zsírok. A legújabb tanulmányok kimutatták, hogy a növekedés a ford- az emberi étrendben lévő zsírok az alacsony sűrűségű lipoprotein (LDL) vagy a „rossz” koleszterin szintjének növekedéséhez vezethetnek, ami viszont plakkok lerakódásához vezethet az artériákban, ami szívbetegséghez vezethet. Sok gyorsétterem a közelmúltban megszüntette a használatát ford-zsírok, és az Egyesült Államok élelmiszercímkéin mostantól kötelező feltüntetni azokat ford-zsírtartalom.

Az esszenciális zsírsavak olyan zsírsavak, amelyekre az emberi szervezetnek szüksége van, de nem szintetizálódik. Következésképpen ezeket étrenddel kell kiegészíteni. Az omega-3 zsírsavak ebbe a kategóriába tartoznak, és egyike annak a két, az emberek számára ismert esszenciális zsírsavnak (a másik az omega-6 zsírsav). Ezek a többszörösen telítetlen zsírok egy fajtája, és omega-3 zsírsavaknak nevezik, mivel a zsírsav végének harmadik szénatomja részt vesz egy kettős kötésben.

A lazac, a pisztráng és a tonhal jó forrása az omega-3 zsírsavnak. Az omega-3 zsírsavak fontosak az agyműködésben, valamint a normál növekedésben és fejlődésben. Megelőzhetik a szívbetegségeket és csökkenthetik a rák kockázatát is.

A szénhidrátokhoz hasonlóan a zsírok is sok rossz reklámot kaptak. Igaz, hogy a sült ételek és más „zsíros” ételek túlzott fogyasztása súlygyarapodáshoz vezet. A zsíroknak azonban fontos funkcióik vannak. A zsírok hosszú távú energiatárolóként szolgálnak. A test szigetelését is biztosítják. Ezért az „egészséges” telítetlen zsírokat mérsékelt mennyiségben kell rendszeresen fogyasztani.

A foszfolipidek a plazmamembrán fő alkotóelemei. A zsírokhoz hasonlóan glicerinhez vagy hasonló gerinchez kapcsolódó zsírsavláncokból állnak. Három kötődő zsírsav helyett azonban két zsírsav van, és a glicerinváz harmadik szénatomja egy foszfátcsoporthoz kötődik. A foszfátcsoportot alkohol hozzáadásával módosítják.

A foszfolipidek hidrofób és hidrofil régiókkal is rendelkeznek. A zsírsavláncok hidrofóbok és kizárják magukat a vízből, míg a foszfát hidrofil és kölcsönhatásba lép a vízzel.

A sejteket membrán veszi körül, amely kettős foszfolipidet tartalmaz. A foszfolipidek zsírsavai befelé néznek, távol a víztől, míg a foszfátcsoport akár a külső környezettel, akár a sejt belsejével nézhet szembe, mindkettő vizes.

Szteroidok és viaszok

A korábban tárgyalt foszfolipidektől és zsíroktól eltérően a szteroidoknak gyűrűs szerkezetük van. Bár nem hasonlítanak más lipidekre, csoportosulnak velük, mivel ezek is hidrofóbok. Minden szteroidnak négy összekapcsolt széngyűrűje van, és ezek közül többnek, mint a koleszterinnek, rövid a farka.

A koleszterin egy szteroid. A koleszterin főként a májban szintetizálódik, és számos szteroid hormon előfutára, mint például a tesztoszteron és az ösztradiol. Az E- és K-vitamin előfutára is. A koleszterin az epesók előfutára, amelyek elősegítik a zsírok lebontását, majd a sejtek általi felszívódását. Bár a koleszterinről gyakran negatív kifejezésekkel beszélnek, szükséges a szervezet megfelelő működéséhez. Az állati sejtek plazmamembránjainak kulcsfontosságú összetevője.

A viaszok egy alkohol (-OH) csoportot tartalmazó szénhidrogénláncból és egy zsírsavból állnak. Az állati viaszok példái közé tartozik a méhviasz és a lanolin. A növényeken viasz is található, például a leveleik bevonata, amely megakadályozza a kiszáradást.

Fogalmak akcióban

A lipidek további perspektívájához fedezze fel a „Biomolecules: The Lipids” című részt ezen az interaktív animáción keresztül.

Fehérjék

A fehérjék az egyik legelterjedtebb szerves molekula az élő rendszerekben, és a makromolekulák közül a legkülönfélébb funkciókkal rendelkeznek. A fehérjék lehetnek strukturálisak, szabályozók, kontraktilisak vagy védőak, szolgálhatnak szállításban, tárolásban vagy membránokban, vagy lehetnek toxinok vagy enzimek. Egy élő rendszer minden sejtje több ezer különböző fehérjét tartalmazhat, amelyek mindegyike egyedi funkcióval rendelkezik. Felépítésük, funkciójukhoz hasonlóan, nagyon eltérő. Mindazonáltal ezek mind aminosavak polimerei, amelyek lineáris sorrendben vannak elrendezve.

A fehérjék funkciói nagyon sokrétűek, mivel 20 különböző kémiailag különböző aminosav alkotja a hosszú láncokat, és az aminosavak tetszőleges sorrendben lehetnek. Például a fehérjék enzimként vagy hormonként működhetnek. Az élő sejtek által termelt enzimek katalizátorok a biokémiai reakciókban (például az emésztésben), és általában fehérjék. Mindegyik enzim specifikus arra a szubsztrátra (egy enzimhez kötődő reagensre), amelyre hat. Az enzimek molekuláris kötések megszakítására, kötések átrendezésére vagy új kötések kialakítására képesek. Az enzimre példa a nyál amiláz, amely lebontja az amilózt, a keményítő egyik összetevőjét.

A hormonok kémiai jelzőmolekulák, általában fehérjék vagy szteroidok, amelyeket egy belső elválasztású mirigy vagy endokrin sejtek csoportja választ ki, és amelyek bizonyos fiziológiai folyamatok szabályozására vagy szabályozására szolgálnak, beleértve a növekedést, fejlődést, anyagcserét és szaporodást. Például az inzulin egy fehérjehormon, amely fenntartja a vércukorszintet.

A fehérjék különböző alakúak és molekulatömegűek, egyes fehérjék gömb alakúak, míg mások rostos jellegűek. Például a hemoglobin egy globuláris fehérje, de a bőrünkben található kollagén rostos fehérje. A fehérje alakja kritikus a működéséhez. A hőmérséklet, a pH változása és a vegyi anyagoknak való kitettség a fehérje alakjának tartós megváltozásához vezethet, ami funkcióvesztéshez vagy denaturálódáshoz vezethet (a későbbiekben részletesebben lesz szó). Minden fehérje ugyanazon 20 féle aminosav különböző elrendezéséből áll.

Az aminosavak a fehérjéket alkotó monomerek. Mindegyik aminosavnak ugyanaz az alapvető szerkezete, amely egy központi szénatomból áll, amely egy aminocsoporthoz kapcsolódik (-NH2), egy karboxilcsoport (–COOH) és egy hidrogénatom. Minden aminosavnak van egy másik változó atomja vagy atomcsoportja is, amely az R csoportként ismert központi szénatomhoz kapcsolódik. Az R csoport az egyetlen különbség a 20 aminosav között, különben az aminosavak azonosak (2.20. ábra).

Az R csoport kémiai természete határozza meg a fehérjében lévő aminosav kémiai természetét (azaz, hogy savas, bázikus, poláris vagy nem poláris).

Az aminosavak sorrendje és száma végső soron meghatározza a fehérje alakját, méretét és funkcióját. Minden aminosav kovalens kötéssel, úgynevezett peptidkötéssel kapcsolódik egy másik aminosavhoz, amely dehidratációs reakcióval jön létre. Az egyik aminosav karboxilcsoportja és a második aminosav aminocsoportja egyesül, vízmolekulát szabadítva fel. A létrejövő kötés a peptidkötés.

Az ilyen kötések által keletkezett termékeket polipeptideknek nevezzük. Míg a polipeptid és fehérje kifejezéseket néha felcserélhetően használják, a polipeptid technikailag aminosavak polimerje, míg a fehérje kifejezést olyan polipeptidre vagy polipeptidekre használjuk, amelyek egyesültek, eltérő alakúak és egyedi funkciójuk van.

Evolúciós kapcsolat

A citokróm evolúciós jelentősége c

A citokróm c fontos összetevője a glükózból energiát gyűjtő molekuláris gépezetnek. Mivel ennek a fehérjének a sejtenergia-termelésben betöltött szerepe döntő jelentőségű, nagyon keveset változott az évmilliók során. A fehérjeszekvenálás kimutatta, hogy a különböző fajok citokróm c molekulái között jelentős a szekvencia-hasonlóság.

Például a tudósok megállapították, hogy az emberi citokróm c 104 aminosavat tartalmaz. Minden egyes citokróm-c-molekula esetében, amelyet eddig különböző organizmusokból szekvenáltak, 37 aminosav található ugyanazon a helyen minden egyes citokróm c-ben. Ez azt jelzi, hogy ezek az organizmusok mindegyike egy közös őstől származik. A humán és csimpánz fehérje szekvenciák összehasonlítása során nem találtunk szekvencia különbséget. Az emberi és a rhesus majom szekvenciák összehasonlításakor egyetlen különbséget találtak egy aminosavban. Ezzel szemben az ember és az élesztő közötti összehasonlítások 44 aminosavban mutatnak különbséget, ami arra utal, hogy az embernek és a csimpánznak újabb közös őse van, mint az embernek és a rhesus majomnak, vagy az embernek és az élesztőnek.

A fehérje szerkezete

Amint azt korábban tárgyaltuk, a fehérje alakja kritikus fontosságú a működése szempontjából. Ahhoz, hogy megértsük, hogyan kapja meg a fehérje végső formáját vagy konformációját, meg kell értenünk a fehérjeszerkezet négy szintjét: elsődleges, másodlagos, harmadlagos és kvaterner (2.21. ábra).

A polipeptidláncban található aminosavak egyedi szekvenciája és száma az elsődleges szerkezete. Minden fehérje egyedi szekvenciáját végső soron a fehérjét kódoló gén határozza meg. A génszekvenciában bekövetkezett bármilyen változás ahhoz vezethet, hogy a polipeptidlánchoz más aminosavat adnak, ami megváltozik a fehérje szerkezetében és működésében. Sarlósejtes vérszegénységben a hemoglobin β lánca egyetlen aminosav szubsztitúcióval rendelkezik, ami változást okoz mind a fehérje szerkezetében, mind funkciójában. A legfigyelemreméltóbb, ha figyelembe vesszük, hogy a hemoglobin molekula két alfa-láncból és két béta-láncból áll, amelyek mindegyike körülbelül 150 aminosavból áll. A molekula tehát körülbelül 600 aminosavból áll. A normál hemoglobinmolekula és a sarlósejtes molekula közötti szerkezeti különbség – ami drámaian csökkenti az érintett egyének várható élettartamát – egyetlen aminosav a 600 közül.

A láncban egy aminosav változása miatt a normál esetben bikonkáv vagy korong alakú vörösvértestek félhold vagy „sarló” alakot vesznek fel, ami eltömíti az artériákat. Ez számtalan súlyos egészségügyi problémához vezethet, mint például légszomj, szédülés, fejfájás és hasi fájdalom a betegségben szenvedők számára.

Az aminosavak nem R csoportos részei közötti kölcsönhatásokból eredő hajtogatási minták a fehérje másodlagos szerkezetét eredményezik. A legelterjedtebbek az alfa (α)-hélix és a béta (β)-redős lemezszerkezetek. Mindkét szerkezetet hidrogénkötések tartják formában. Az alfa hélixben a kötések minden negyedik aminosav között alakulnak ki, és csavarodást okoznak az aminosavláncban.

A β-redős lapban a „redők” a polipeptidlánc gerincén lévő atomok közötti hidrogénkötéssel jönnek létre. Az R csoportok a szénatomokhoz kapcsolódnak, és a redő ráncai fölé és alá nyúlnak. A redőzött szegmensek egymással párhuzamosan helyezkednek el, és hidrogénkötések jönnek létre az egyes sorba rendezett aminosavak azonos atompárjai között. Az α-hélix és a β-redős lapszerkezetek számos globuláris és rostos fehérjében megtalálhatók.

A polipeptid egyedi háromdimenziós szerkezetét harmadlagos szerkezetének nevezik. Ezt a szerkezetet a különböző aminosavak és a polipeptid régiói közötti kémiai kölcsönhatások okozzák. Elsősorban az R csoportok közötti kölcsönhatások hozzák létre a fehérje komplex háromdimenziós harmadlagos szerkezetét. Lehetnek ionos kötések az R csoportok között a különböző aminosavakon, vagy hidrogénkötések a másodlagos szerkezetben részt vevőkön túl. Amikor a fehérje feltekeredik, a nem poláris aminosavak hidrofób R-csoportjai a fehérje belsejében, míg a hidrofil R-csoportok a fehérje belsejében helyezkednek el. Az előbbi típusú kölcsönhatásokat hidrofób kölcsönhatásoknak is nevezik.

A természetben egyes fehérjék több polipeptidből, más néven alegységekből képződnek, és ezen alegységek kölcsönhatása alkotja a kvaterner szerkezetet. Az alegységek közötti gyenge kölcsönhatások elősegítik az általános szerkezet stabilizálását. Például a hemoglobin négy polipeptid alegység kombinációja.

Minden fehérjének megvan a maga egyedi szekvenciája és alakja, amelyet kémiai kölcsönhatások tartanak össze. Ha a fehérje hőmérséklet-, pH-változásnak vagy vegyszereknek van kitéve, a fehérje szerkezete megváltozhat, és elveszítheti alakját az úgynevezett denaturáció során, amint azt korábban tárgyaltuk. A denaturáció gyakran reverzibilis, mivel az elsődleges szerkezet megmarad, ha a denaturálószert eltávolítják, lehetővé téve a fehérje működésének helyreállítását. Néha a denaturáció visszafordíthatatlan, ami a funkció elvesztéséhez vezet. A fehérjedenaturáció egyik példája látható, amikor egy tojást sütünk vagy főzünk. A folyékony tojásfehérjében lévő albumin fehérje forró serpenyőbe helyezve denaturálódik, átlátszó anyagból átlátszatlan fehér anyaggá változik. Nem minden fehérje denaturálódik magas hőmérsékleten, például a meleg forrásokban túlélő baktériumok olyan fehérjékkel rendelkeznek, amelyek alkalmazkodtak az adott hőmérsékleten való működéshez.

Fogalmak akcióban

A fehérjék további perspektívájához fedezze fel a „Biomolecules: The Proteins” című részt ezen az interaktív animáción keresztül.

Nukleinsavak

A nukleinsavak kulcsfontosságú makromolekulák az élet folytonosságában. Egy sejt genetikai tervrajzát hordozzák, és utasításokat hordoznak a sejt működésére vonatkozóan.

A nukleinsavak két fő típusa a dezoxiribonukleinsav (DNS) és a ribonukleinsav (RNS). A DNS minden élő szervezetben megtalálható genetikai anyag, az egysejtű baktériumoktól a többsejtű emlősökig.

A másik típusú nukleinsav, az RNS leginkább a fehérjeszintézisben vesz részt. A DNS-molekulák soha nem hagyják el a sejtmagot, hanem egy RNS-közvetítő segítségével kommunikálnak a sejt többi részével. Más típusú RNS is részt vesz a fehérjeszintézisben és annak szabályozásában.

A DNS és az RNS nukleotidokként ismert monomerekből áll. A nukleotidok egymással kombinálva polinukleotidot, DNS-t vagy RNS-t alkotnak. Mindegyik nukleotid három komponensből áll: egy nitrogénbázisból, egy pentóz (öt szénatomos) cukorból és egy foszfátcsoportból (2.22. ábra). Egy nukleotidban minden nitrogéntartalmú bázis egy cukormolekulához kapcsolódik, amely egy foszfátcsoporthoz kapcsolódik.

DNS kettős helikális szerkezet

A DNS kettős spirális szerkezetű (2.23. ábra). Két nukleotidszálból vagy polimerekből áll. A szálak a szomszédos nukleotidok foszfát- és cukorcsoportjai közötti kötésekkel jönnek létre. A szálak bázisukon hidrogénkötésekkel kötődnek egymáshoz, és a szálak hosszuk mentén egymás körül tekercselnek, innen ered a „kettős spirál” leírás, ami kettős spirált jelent.

A váltakozó cukor- és foszfátcsoportok az egyes szálak külső oldalán helyezkednek el, és a DNS gerincét alkotják. A nitrogéntartalmú bázisok a belső térben egymásra vannak rakva, mint egy lépcső lépcsőfokai, és ezek az bázisok párosítják a párokat hidrogénkötésekkel. A bázisok úgy párosulnak, hogy a két szál gerince közötti távolság a molekula egészében azonos legyen.

Az Amazon munkatársaként a megfelelő vásárlásokból keresünk.

Szeretnéd idézni, megosztani vagy módosítani ezt a könyvet? Ez a könyv Creative Commons Attribution License 4.0, és OpenStax-ot kell rendelnie.

    Ha ezt a könyvet vagy annak egy részét nyomtatott formátumban terjeszti újra, akkor minden fizikai oldalon fel kell tüntetnie a következő utalást:

  • Használja az alábbi információkat az idézet létrehozásához. Javasoljuk az ehhez hasonló hivatkozási eszköz használatát.
    • Szerzők: Samantha Fowler, Rebecca Roush, James Wise
    • Kiadó/webhely: OpenStax
    • Könyv címe: Concepts of Biology
    • Megjelenés dátuma: 2013. április 25
    • Helyszín: Houston, Texas
    • A könyv URL-je: https://openstax.org/books/concepts-biology/pages/1-introduction
    • A szakasz URL-je: https://openstax.org/books/concepts-biology/pages/2-3-biological-molecules

    © 2021. január 12. OpenStax. Az OpenStax által készített tankönyvtartalom a Creative Commons Attribution License 4.0 licenc alatt áll rendelkezésre. Az OpenStax név, az OpenStax logó, az OpenStax könyvborítók, az OpenStax CNX név és az OpenStax CNX logó nem tartozik a Creative Commons licenc hatálya alá, és nem reprodukálható a Rice University előzetes és kifejezett írásos hozzájárulása nélkül.


    2.3 Egy egyszerű példa a statisztikai modellezésre

    Kezdje az adatokkal

    A modellezési eljárásnak két része van. Először egy ésszerű valószínűségre van szükségünk terjesztés az adatgenerálási folyamat modellezésére. Ahogy az 1. fejezetben láttuk, a diszkrét számadatok egyszerű valószínűségi eloszlásokkal, például binomiális, multinomiális vagy Poisson-eloszlással modellezhetők. A normál eloszlás vagy a harang alakú görbe gyakran jó modell a folyamatos mérésekhez. Az elosztások ezeknek az elemieknek bonyolultabb keverékei is lehetnek (erről bővebben a 4. fejezetben).

    Nézzük újra az előző fejezet epitóppéldáját, kezdve a trükkös kihagyás nélkül.

    Alkalmasság: vizuális értékelés

    Első lépésünk az, hogy megtaláljuk az illeszkedést a jelölt disztribúciók közül, amihez grafikus és kvantitatív illeszkedési diagramok megtekintésére van szükség. Diszkrét adatok esetén a 2.2. ábrán látható módon elkészíthetjük a frekvenciák barplotját (folyamatos adatok esetén a hisztogramot nézzük).

    2.2. ábra: Az epitóp adatok megfigyelt eloszlása ​​a kiugró érték nélkül.

    Összehasonlítás nélkül azonban nehéz eldönteni, hogy melyik elméleti eloszlás illik legjobban az adatokhoz. Egy vizuális alkalmasság diagram néven ismert rootogram (William S. Cleveland 1988) az elméleti piros pontokról a megfigyelt számlálással ellátott rudakat függeszti fel. Ha a számok pontosan megfelelnek az elméleti értéküknek, akkor a dobozok alja pontosan egy vonalba kerül a vízszintes tengellyel.

    2.3. ábra: Rootogram, amelyen az elméleti értékek négyzetgyöke piros pontok formájában, a megfigyelt frekvenciák négyzetgyöke pedig legördülő téglalapok formájában látható. (Az alábbiakban látni fogjuk, hogyan döntötte el a goodfit függvény, hogy melyik (lambda) függvényt használja.)

    Annak kalibrálásához, hogyan néz ki egy ilyen diagram egy ismert Poisson-változóval, használja az rpois-t (lambda) = 0,05-tel, hogy 100 Poisson-eloszlású számot állítson elő, és rajzolja meg azok gyökérgramját.

    Látjuk, hogy az e99 rootogramja meglehetősen jól illeszkedik a Poisson-modellhez. De ne feledje, hogy ennek érdekében eltávolítottuk a kiugró értéket. A Poissont teljesen egy paraméter határozza meg, amelyet gyakran Poisson-átlagnak (lambda) neveznek. A legtöbb esetben, amikor sejthetjük, hogy az adatok Poisson-eloszlást követnek, meg kell becsülnünk a Poisson-paramétert az adatokból.

    ⊕ A paramétert Poisson-átlagnak nevezik, mert ez az elméleti eloszlás átlaga és, mint kiderült, a mintaátlaggal becsüljük meg. Ez a szó túlterhelése mindenkit zavaró.

    A (lambda) becslésének legáltalánosabb módja a (hat) érték kiválasztása, amely a megfigyelt adatot a legvalószínűbbé teszi. Ezt hívják a maximális valószínűség becslő (Rice 2006, 8. fejezet, 5. szakasz), gyakran rövidítve MLE. Ezt a meglehetősen paradox gondolatot a következő részben illusztráljuk.

    Bár fentebb kivettük az extrém megfigyelést, mielőtt a valószínűségi eloszlásra tippelnénk, elemzésünk hátralévő részében visszatérünk az adatokhoz. A gyakorlatban nem tudhatnánk, hogy van-e kiugró érték, és melyik adatpont(ok)ról van szó. Ha bent hagyjuk, akkor az átlagra vonatkozó becslésünk magasabb lesz. Ez viszont valószínűbbé tenné, hogy a nullmodellben 7-es értéket figyeljünk meg, ami nagyobb p-értéket eredményez. Tehát, ha a kapott p-érték még a kiugró értéket is figyelembe véve kicsi, biztosak lehetünk abban, hogy az elemzésünk valami valós eredményt mutat. Az ilyen taktikát lénynek nevezzük konzervatív: az óvatosság mellett tévedünk, ha valamit nem észlelünk.

    A Poisson-eloszlás paraméterének becslése

    A Poisson-átlag melyik értéke teszi a legvalószínűbbé az adatokat? Első lépésben összeszámoljuk az eredményeket.

    Ezután kipróbáljuk a Poisson-átlag különböző értékeit, és megnézzük, melyik illik legjobban adatainkhoz. Ha a Poisson-eloszlás átlaga (lambda) 3 lenne, a számok valahogy így néznének ki:

    amelynek sokkal több 2-es és 3-asa van, mint amennyit az adatainkban látunk. Tehát azt látjuk, hogy a (lambda=3) valószínűleg nem hozta létre az adatainkat, mivel a számok nem egyeznek olyan jól.

    Ismételje meg ezt a szimulációt a (lambda) különböző értékeivel. Találsz-e olyat, amely csak próbálgatással a megfigyeltekhez közeli számokat ad?

    Így sok lehetséges értéket kipróbálhattunk, és nyers erővel folytathatnánk. Mindazonáltal csinálunk valami elegánsabbat, és egy kis matematikával meglátjuk, melyik érték maximalizálja az adataink megfigyelésének valószínűségét. Számítsuk ki az adatok látásának valószínűségét, ha a Poisson paraméter értéke (m) . Mivel feltételezzük, hogy az adatok független húzásokból származnak, ez a valószínűség egyszerűen az egyéni valószínűségek szorzata:

    (m=3) esetén ezt ki tudjuk számítani. Ezután ezeket a ^ operátor segítségével 58, 34, 7 és 1 hatványaira vesszük, így ismét négy értéket kapunk. Végül összecsukjuk őket egyetlen számba, a szorzatba a prod függvénnyel. .

    Számítsa ki a valószínűséget a fentiek szerint (m=0,1,2) esetén. (m) egész számnak kell lennie? Próbálja kiszámolni például a (m=0,4) valószínűségét.

    Ez a valószínűség a valószínűségi függvény a (lambda) értékének megadásával, és felírjuk ⊕ Itt az (L) a likelihood és a (f(k)=e^ <-lambda>,lambda^k,/ ,k!) , a korábban látott Poisson-valószínűség.

    Ahelyett, hogy száz kis szám szorzásával dolgoznánk, kényelmesebb 23 23 Ez általában igaz mind a ceruzára és papírra, mind a számítógépes számításokra. hogy vegye a logaritmust. Mivel a logaritmus szigorúan növekszik, ha van egy pont, ahol a logaritmus egy intervallumon belül eléri a maximumát, az egyben a valószínűség maximuma is lesz.

    Kezdjük egy számítástechnikai illusztrációval. Kiszámítjuk a valószínűséget a Poisson-paraméter sok különböző értékére. Ehhez meg kell írnunk egy kis függvényt, amely kiszámolja az adatok valószínűségét különböző értékekre 24 24 Itt ismét az R vektor szintaxisát használjuk, amely lehetővé teszi, hogy a számítást explicit hurok nélkül írjuk fel az adatpontokon. A fenti kóddal összehasonlítva itt a 100 adatpont mindegyikén meghívjuk a dpois-t, ahelyett, hogy a táblázatfüggvénnyel táblázatba foglalnánk az adatokat, mielőtt a dpois-t csak a különálló értékekre hívnánk meg. Ez egy egyszerű példa alternatív megoldásokra, amelyek eredményei egyenértékűek, de eltérhetnek a kód olvasási egyszerűségében vagy a végrehajtás hosszában. .

    Most kiszámolhatjuk a valószínűséget egy egész sor lambda-értékre 0,05 és 0,95 között (2.4. ábra).

    2.4. ábra: A piros görbe a log-likelihood függvény. A függőleges vonal m értékét (az átlagot), a vízszintes pedig m log-likelihood-ját mutatja. Úgy tűnik, m maximalizálja a valószínűséget.

    Mit csinál a vapply függvény a fenti kódban? Tipp: ellenőrizze a kézikönyv oldalát.

    A vapply felveszi az első argumentumot, ebben az esetben a vektor lambdasokat, és iteratív módon alkalmazza a loglikelihood függvényt (a második argumentumot) az egyes vektorelemekre. Ennek eredményeként az eredmények vektorát adja vissza. A függvénynek szüksége van egy harmadik argumentumra is, ebben az esetben a numeric(1)-re, amely megadja, hogy a loglikelihood egyes hívásainak milyen típusú értéket kell visszaadniuk: egyetlen számot. (Általában előfordulhat, hogy a függvény néha valami mást ad vissza, mondjuk egy karakterláncot vagy két számot, ebben az esetben nem lehet összeállítani az összesített eredményeket koherens vektorba, és a vapply reklamál.)

    Valójában van egy parancsikon: a goodfit függvény.

    A goodfit kimenete egy listának nevezett összetett objektum. Egyik összetevőjét par-nak hívják, és a vizsgált eloszláshoz illesztett paraméter(ek) értékét tartalmazza. Ebben az esetben ez csak egy szám, a (lambda) becslése.

    Milyen egyéb összetevői vannak a goodfit függvény kimenetének?

    Hasonlítsa össze m értékét azzal az értékkel, amelyet korábban a (lambda) 0,5-re használtunk. Ismételje meg az 1. fejezetben végzett modellezést m-rel 0,5 helyett.

    2.3.1 Klasszikus statisztika klasszikus adatokhoz

    Íme egy formális bizonyíték arra a számítási megállapításunkra, hogy az átlag maximalizálja a (log-)valószínűséget.

    Az összesítő „const”-ot használjuk. olyan kifejezésekre, amelyek nem függenek a (lambda)-tól (bár függenek a (x)-től, azaz a (k_i)-től). Ahhoz, hogy megtaláljuk a (lambda), amely ezt maximalizálja, kiszámítjuk a (lambda) deriváltját, és nullára állítjuk.

    Most láttad az első lépéseket a statisztikai megközelítés, az „alapoktól kezdve” (az adatokból) kikövetkeztetve a modellparaméter(ek)et: ez statisztikai becslés egy paraméter adatból. Egy másik fontos összetevő lesz annak kiválasztása, hogy adataink melyik disztribúciócsaládból származnak, ez a rész a jó illeszkedés. Ezzel később találkozunk.

    A klasszikusban statisztikai tesztelés keretrendszerben egyetlen modellnek tekintünk, amelyet a null modell, az adatokért. A nullmodell egy „érdektelen” alapvonalat fogalmaz meg, például azt, hogy minden megfigyelés ugyanabból a véletlenszerű eloszlásból származik, függetlenül attól, hogy melyik csoportból vagy kezelésből származik. Ezután teszteljük, hogy van-e valami érdekesebb, és kiszámítjuk annak valószínűségét, hogy az adatok kompatibilisek az adott modellel. Sokszor ez a legjobb, amit tehetünk, hiszen nem tudjuk kellő részletességgel, hogy mi legyen az „érdekes”, nem nulla vagy alternatív modell. Más helyzetekben két versengő modellünk van, amelyeket össze tudunk hasonlítani, amint azt később látni fogjuk.

    Mit ér az ismert eloszlású modellezés? Például miért érdekes tudni, hogy egy változó Poisson-eloszlású?

    A modellek az adatgenerálási folyamat tömör, de kifejező ábrázolásai. A Poisson esetében például egy szám ismerete lehetővé teszi, hogy mindent megtudjunk az eloszlásról, beleértve, ahogy korábban láttuk, az extrém vagy ritka események valószínűségét.

    Egy másik hasznos irány az regresszió. Érdekelhet bennünket, hogy a számláláson alapuló válaszváltozónk (pl. a számlálási szekvenálási leolvasások eredménye) hogyan függ egy folytonos kovariánstól, mondjuk a hőmérséklettől vagy a tápanyag-koncentrációtól. Lehet, hogy már találkozott lineáris regresszióval, ahol a modellünk szerint az (y) válaszváltozó a (x) kovariánstól függ a (y = ax+b + e) egyenlet segítségével, (a) paraméterekkel ) és (b) (amelyet meg kell becsülnünk), valamint (e) maradékokkal, amelyek valószínűségi modellje normális eloszlás (amelynek varianciáját általában meg is kell becsülnünk). A számlálási adatokhoz ugyanaz a típusú regressziós modell lehetséges, bár a maradékok valószínűségi eloszlásának nem normálisnak kell lennie. Ebben az esetben használjuk a általánosított lineáris modellek keretrendszer. Példákat fogunk látni az RNA-Seq tanulmányozására a 8. fejezetben és egy másik típusú következő generációs szekvenálási adatokra, a 16S rRNS adatokra a 9. fejezetben.

    Ha tudjuk, hogy valószínűségi modellünk Poisson-, binomiális, multinomiális eloszlást vagy más parametrikus családot tartalmaz, akkor gyorsan választ kaphatunk a modell paramétereivel kapcsolatos kérdésekre, és kiszámíthatjuk a mennyiségeket, például a p-értékeket és a konfidenciaintervallumokat.


    MÓD

    Megvalósítás és infrastruktúra

    A psRNATarget elemzőszerver egy háttérfolyamatból áll, amelyet Java nyelven fejlesztettek ki, és egy nagy teljesítményű Linux-fürtön telepítettek, valamint előtérbeli webes felületekből. Kifejlesztettünk egy továbbfejlesztett jobsor-kezelő rendszert is a felhasználók által benyújtott elemzési kérelmek kezelésére és a munkamenet-azonosítók visszaküldésére, amelyek segítségével nyomon követhető a munka előrehaladása és lekérhető a végeredmény. A beküldött jobok az adatok méretének megfelelően négy egyéni jobsor egyikéhez vannak hozzárendelve, megakadályozva, hogy a nagy jobok elakadjanak a háttérelemző folyamatban.

    A háttérfolyamat az adott miRNS-ek lehetséges céljelöltjeit keresi a felhasználó által testreszabható kiegészítő illesztési pontozási séma alapján. Először is a csővezeték alkalmaz keresés36, a FASTA csomag (14) összetevője a miRNS és a jelölt célpontok közötti szekvencia-illesztéshez. Az keresés36 SSE2 gyorsított Smith-Waterman implementációt tartalmaz, amely sokkal jobb teljesítménnyel rendelkezik a rövid szekvencia-illesztéshez, mint az NCBI BLAST (15). Ez különösen fontos a rövid érett miRNS-szekvenciák elemzéséhez. Ezt követően a célhely elérhetőségeként meghatározott másodlagos szerkezet kibontakozásához szükséges energiát a Vienna Package (16) RNAup programjával számítják ki, a psRNATarget első kiadásában leírtak szerint (12). Ez a lépés azonban nem kötelező az új pontozási sémában.

    A psRNATarget webszervert a Flaskban, egy Python webes keretrendszerben fejlesztették ki. A népszerű JavaScript- és CSS-könyvtárakat, a jQuery-t és a Bootstrapet használták felhasználóbarát, interaktív HTML5 webes felületek létrehozására. Az új psRNATarget kiadás egy stabil, nagy adatfeltöltési oldalt valósít meg, amelyen akár több száz gigabájtnyi adat is feltölthető több feltöltési szálon egyidejűleg a HTML5 fájl API segítségével. Az elemzés céljából feltölthető maximális fájlméret csak a háttérfolyamat elemzési képességétől függ.

    Bemenetek és kimenetek

    A psRNATarget honlap három funkcionális lapot tartalmaz, amelyek lehetővé teszik a felhasználók számára, hogy feltöltsék és keressenek miRNS-eiket az előre betöltött célátirat-könyvtárak alapján, hogy feltöltsék és keressenek jelölt célátiratokat a miRBase-ból letöltött közzétett miRNS-szekvenciák alapján (17), vagy feltöltsenek miRNS-t és célszekvenciákat is. és lehetséges miRNS-mRNS kölcsönhatásokat keresni közöttük (1. ábra). A psRNATarget legújabb kiadása lényegesen több előre betöltött célkönyvtárat tartalmaz, mint az előző verzió. Példaként a JGI Phytozome Release 12 (18) összes átirat-könyvtárát tartalmazza.

    A psRNATarget három funkcionális lapját bemutató képernyőkép, amely lehetővé teszi a felhasználók számára, hogy (i) miRNS-eket töltsenek fel és keressenek az előre betöltött célátirat-könyvtárak alapján, (ii) töltsenek fel és keressenek céljelölteket a miRBase-ból letöltött közzétett miRNS-szekvenciák alapján vagy (iii) töltsenek fel mind a miRNS-t, mind a célszekvenciákat, és keressen potenciális miRNS-célpárokat.

    A psRNATarget három funkcionális lapját bemutató képernyőkép, amely lehetővé teszi a felhasználók számára, hogy (i) miRNS-eket töltsenek fel és keressenek az előre betöltött célátirat-könyvtárak alapján, (ii) töltsenek fel és keressenek céljelölteket a miRBase-ból letöltött közzétett miRNS-szekvenciák alapján vagy (iii) töltsenek fel mind a miRNS-t, mind a célszekvenciákat, és keressen potenciális miRNS-célpárokat.

    Az új V2 pontozási séma a frissített psRNATarget szerver alapértelmezett pontozási sémájaként van beállítva, azonban a felhasználók igény szerint választhatják az előző verzióban meghatározott pontozási sémát (vagyis a V1 sémát). Az új kiadásban a pontozási szabályok teljes mértékben testreszabhatók. Ez további rugalmasságot biztosít a végfelhasználók speciális igényeinek kielégítéséhez. A felhasználók tovább módosíthatják az egyes paramétereket, például letilthatják a cél elérhetőség becslését az elemzés felgyorsítása érdekében, a G:U párokat egyéb eltérésekként kezelhetik, korlátozhatják az eltérések maximális számát a magterületen, vagy minimalizálhatják a hézagkiterjesztést, hogy lehetővé tegye a hosszú kidomborodásokat. a miRNS vagy a célszekvencia. Annak érdekében, hogy segítsük a felhasználókat a keresési paramétereik testreszabásában, felugró tippeket készítettünk az összes testreszabható opcióhoz, amelyeket úgy érhetünk el, hogy az egérkurzort egy másodpercnél hosszabb ideig az adott opció címkéjén hagyjuk (2. ábra).

    Képernyőkép a psRNATarget webes felületről a kiegészítő illesztési pontozási séma kiválasztásához és a kötelező és az opcionális paraméterek testreszabásához. Egy kontextusban megjelenő súgó jelenik meg, ha a felhasználó egy másodpercnél tovább hagyja az egérmutatót bármely beviteli mező szövegcímkéjén.

    Képernyőkép a psRNATarget webes felületről a kiegészítő illesztési pontozási séma kiválasztásához és a kötelező és az opcionális paraméterek testreszabásához. Egy kontextusban megjelenő súgó jelenik meg, ha a felhasználó egy másodpercnél tovább hagyja az egérmutatót bármely beviteli mező szövegcímkéjén.

    Az elemzés kimeneti oldala az új kiadásban várható miRNS-mRNS kölcsönhatások számától függően változik. 100 000-nél kevesebb miRNS-célt tartalmazó kimenethez in-silico interakciók esetén a psRNATarget frissített kiadása oldalszámozott HTML-táblázatot biztosít az elemzés eredményének megjelenítéséhez. A felhasználók az integrált keresési és rendezési funkciókat is használhatják az előre jelzett miRNS-mRNS kölcsönhatások további szűrésére (3. ábra). A szerver válaszidejének és felhasználói élményének javítása érdekében azonban csak egy kötegelt eredményletöltési hivatkozás érhető el a több mint 100 000 miRNA-célt tartalmazó kimenethez. in-silico interakciók.

    A psRNATarget kimeneti oldal képernyőképe. A felhasználók az integrált keresési és rendezési funkciókkal tovább szűrhetik az előre jelzett miRNS-mRNS kölcsönhatásokat.

    A psRNATarget kimeneti oldal képernyőképe. A felhasználók az integrált keresési és rendezési funkciókkal tovább szűrhetik az előre jelzett miRNS-mRNS kölcsönhatásokat.


    5.2 A génexpresszió genetikai alapjai

    A gén az öröklődés alapegysége. A gének a nukleinsav DNS-ből állnak, nagy molekulákból, amelyek sűrű sejtszerkezetekbe vannak csomagolva, amelyeket kromoszómáknak neveznek. Egyszerűen, DNS (dezoxiribonukleinsav) tartalmaz nukleotidok amelyek önmagukban viszonylag egyszerűek: minden nukleotid tartalmaz egy cukrot (dezoxiribóz), egy foszfát ion és egy nitrogénben gazdag (vagy nitrogéntartalmú) „bázis” – a kettős gyűrűs purinok guanin és adenin, valamint az egygyűrűs pirimidinek citozin vagy timin. A nukleotidok lineáris szekvenciában kapcsolódnak össze, amely a DNS egyik szálát képviseli. A genetikai információ ezeknek a nukleotidoknak a tényleges szekvenciájában tárolódik, és ezek a szekvenciák meglehetősen sok információt tartalmaznak. Például az emberi genom vagy a teljes DNS-készlet körülbelül 3 milliárd nukleotidbázist tartalmaz, amelyek körülbelül 25 000 gént alkotnak.

    Ellenőrizd le magadat

    A DNS szerkezete meglehetősen egyszerű

    Egy DNS-molekula két szálból áll, amelyek a bázisoknál kapcsolódnak egymáshoz, amelyeket ismétlődő cukor-foszfát egységek „gerince” horgonyoz le, és helikális konformációba tekerednek. Ezért a DNS-t gyakran „kettős hélixnek” nevezik. Az alapok a komplementaritás szerint kapcsolódnak egymáshoz. Pontosabban, az adenin (A) a timinhez (T), a citozin (C) pedig a guaninhoz (G) kötődik. Kémiai kölcsönhatásokon keresztül egyesülnek, ún hidrogénkötések, viszonylag gyenge asszociációk, amelyek hővel vagy több enzim valamelyikével megtörhetők.

    kilenc láb) DNS-t csomagolnak minden egyes billió egyedi sejtbe. A kromoszómák segítségével a sejtek megoldották azt a problémát, hogy annyi információt (hosszú DNS-szálat) csomagoljanak egy kicsi, szorosan tömörített szerkezetbe. A DNS-kötő fehérjék segítik ezeket a hosszú DNS-szálakat a kromoszómákba csomagolni.

    5.1. ábra DNS az eukarióta sejtben. A sejtek, kromoszómák és DNS megjelenítése. A sejtmagban található kromoszómák csomagolási megoldást jelentenek a génjeit alkotó hatalmas mennyiségű DNS számára. A kromoszómák kettős szálú DNS-molekulákból állnak, amelyek önmagukban génekre, a DNS meghatározott kódoló funkcióval rendelkező régióira oszthatók.

    A DNS egygyűrűs (pirimidin) és kétgyűrűs (purin) páros bázisokból áll. nitrogéntartalmú vagy nitrogénben gazdag, bázisok. Az alapok jobb oldalon betűkként jelennek meg. Felépítésüket az alábbiakban mutatjuk be.

    5.2. ábra Purinok versus pirimidinek


    Az RNS-vírusok genetikai instabilitása

    J.N. Barr, R. Fearns, Genome Stability, 2016

    5 A víruspolimeráz mint hibaforrás

    Mind az RdRps, mind a reverz transzkriptázok deléciókat, inszerciókat és nukleotid eltéréseket vezethetnek be a nukleinsavtermékbe [10–12]. A DNS-alapú életformákkal ellentétben a legtöbb RNS-vírusnak nincs mechanizmusa az eltérések azonosítására és javítására [11,13], így a polimerázhiba nem korrigálódik. A polimerázaktivitás hibára hajlamos természete, valamint a lektori mechanizmus hiánya a fő oka annak, hogy az RNS-vírus genomjai mutációkat szereznek, és genetikai változatok rajként léteznek. Bár minden RdRps és reverz transzkriptáz képes mutációkat bevinni, nem egyformán hibás. Például a vírus mutációs rátája fordítottan korrelál a genom méretével, így a nagyobb genommal rendelkező vírusok nukleotidonkénti mutációs rátája alacsonyabb, mint a kis genommal rendelkező vírusok [14]. Ez intuitív módon logikus, mivel egy nagy genommal rendelkező vírus magas mutációs rátája növelné annak esélyét, hogy a genomok halálos mutációt szerezzenek, és így az alacsony hűségű polimerázokkal rendelkező vírusok nem tarthatók fenn. Ez azt sugallja, hogy a nagyobb genommal rendelkező vírusok úgy fejlődtek ki, hogy korlátozzák mutációs rátájukat, és egyes RNS-vírusok olyan fehérjéket kódolnak, amelyek a következőkben leírtak szerint csökkentik a polimerázhibát. Azonban még ha hasonló genomhosszúságú rokon vírusokat is összehasonlítunk, különbségek vannak a polimeráz hűségben [11,15]. Például egy egymás melletti összehasonlításban, in vitro biokémiai vizsgálatokkal, a coxsackievírus B RdRp-je nagyobb pontosságú, mint a poliovírusé, bár ezek nagyon rokon vírusok [16]. Összefoglalva, ezek a tények azt sugallják, hogy a polimeráz hibaarányt a vírusgenom méretével és a vírusbiológia más aspektusaival kapcsolatos szelekciós nyomás határozza meg.

    A polimeráz hűséget szabályozó molekuláris mechanizmusokat a vad típusú polimerázok részletes enzimkinetikai vizsgálatai és a polimeráz megváltozott hűségű mutáns változatainak tanulmányozása tisztázta [14,17–24]. Ezek a vizsgálatok kimutatták, hogy a polimeráz hibaaránya az enzimben egyetlen aminosav szubsztitúciójával módosítható, és az aktív helyen kívüli szubsztitúciók hatással lehetnek. Így a polimeráz szerkezete úgy van beállítva, hogy lehetővé tegye egy bizonyos hűség megnyilvánulását. A replikációs hiba mértékének szabályozása mellett a polimeráz-determinánsok azt is befolyásolhatják, hogy milyen szubsztitúciós mutációkat vezetnek be. Egy mérföldkőnek számító tanulmányban új szekvenálási megközelítést alkalmaztak a poliovírus genomjában viszonylag állandó körülmények között felhalmozódó alacsony frekvenciájú mutációk azonosítására [25]. A különböző időpontokban jelenlévő víruspopulációkat elemezték, hogy meghatározzák, milyen mutációk halmozódtak fel ebben a stabil környezetben, ahol a szelekciós nyomás minimális volt. Ez az elemzés azt mutatta, hogy az átmenetek gyakrabban fordultak elő, mint a transzverziók, és ezeken a kategóriákon belül eltérések mutatkoztak: a C-U és G-A-A átmenetek gyakrabban halmozódtak fel, mint az U-C vagy A-G. Így ezek a vizsgálatok azt mutatják, hogy a vírusraj mutációs mintázata irányultságú. Hasonló megállapításokat tettek a HIV-vel [10], és a nyugat-nílusi vírussal végzett vizsgálatok kimutatták, hogy a különböző polimerázváltozatok eltérő mutációs torzítással rendelkeznek [26]. Így az RNS-vírusok nem véletlenszerűen hajtanak végre szubsztitúciókat, hanem mutációs torzítással rendelkeznek, amelyet valószínűleg a polimeráz hűségének molekuláris determinánsai szabályoznak. Ez a torzítás fontos szerepet játszhat abban, hogy a vírus egy genetikai szűk keresztmetszetet követően kedvező szekvenciák spektrumát hozzon létre.


    Hozzáférési lehetőségek

    Teljes hozzáférés a naplóhoz 1 évre

    Minden ár NETTÓ.
    Az ÁFA később a pénztárnál kerül hozzáadásra.
    Az adószámítás véglegesítése a fizetés során történik.

    Szerezzen korlátozott ideig vagy teljes hozzáférést a cikkhez a ReadCube-on.

    Minden ár NETTÓ.


    Hidrogénkötés és Van der Waals erők

    A hidrogénkötések és a van der Waals-kölcsönhatások kétféle gyenge kötés, amelyek az élet alapvető építőköveihez szükségesek.

    Tanulási célok

    Mutassa be, hogyan jönnek létre a hidrogénkötések és a van der Waals-kölcsönhatások

    Kulcs elvitelek

    Főbb pontok

    • A hidrogénkötések biztosítják a víz számos kritikus, életfenntartó tulajdonságát, valamint stabilizálják a fehérjék és a DNS szerkezetét, a sejtek építőkövét.
    • A hidrogénkötések szervetlen molekulákban, például vízben, és szerves molekulákban, például DNS-ben és fehérjékben fordulnak elő.
    • A Van der Waals vonzások bármely két vagy több molekula között előfordulhatnak, és az elektronsűrűség enyhe ingadozásaitól függenek.
    • Míg a hidrogénkötések és a van der Waals-kölcsönhatások külön-külön gyengék, együttesen nagy számban erősek.

    Kulcsfontossagu kifejezesek

    • van der Waals interakciók: Gyenge vonzási erő az elektromosan semleges molekulák között, amelyek egymásnak ütköznek vagy nagyon közel haladnak el egymáshoz. A van der Waals-erőt az egyik molekula elektronban gazdag és egy másik molekula elektronszegény régiói közötti átmeneti vonzás okozza.
    • elektronegativitás: Az atom vagy molekula azon tendenciája, hogy elektronokat vonz maga felé, dipólusokat képezzenek, és ezáltal kötéseket hozzon létre.
    • hidrogén kötés: Egy erősen elektronegatív atomhoz (például nitrogénhez, oxigénhez vagy fluorhoz) kapcsolódó, részben pozitív töltésű hidrogénatom és egy másik közeli elektronegatív atom közötti vonzás.

    Az elemek közötti ionos és kovalens kötések megszakításához energiára van szükség. Az ionos kötések nem olyan erősek, mint a kovalensek, ami meghatározza viselkedésüket a biológiai rendszerekben. Azonban nem minden kötés ionos vagy kovalens kötés. Gyengébb kötések is kialakulhatnak a molekulák között. Két gyakran előforduló gyenge kötés a hidrogénkötés és a van der Waals kölcsönhatás.

    Hidrogénkötések a vízmolekulák között: A vízmolekula enyhén negatív oxigén oldala és a vízmolekula enyhén pozitív hidrogén oldala vonzza egymást és hidrogénkötést képez.

    Hidrogénkötés

    A hidrogénkötések biztosítják a víz számos kritikus, életfenntartó tulajdonságát, valamint stabilizálják a fehérjék és a DNS szerkezetét, a sejtek építőkövét. Amikor hidrogént tartalmazó poláris kovalens kötések képződnek, a kötésben lévő hidrogén enyhén pozitív töltésű, mivel a hidrogén egyik elektronja erősebben húzódik a másik elem felé és távolodik a hidrogéntől. Mivel a hidrogén enyhén pozitív, vonzza a szomszédos negatív töltéseket. Amikor ez megtörténik, kölcsönhatás lép fel a δ + a hidrogén egy molekulából és a δ– töltés egy másik molekula elektronegatívabb atomjain, általában oxigén vagy nitrogén, vagy ugyanazon molekulán belül. Ezt a kölcsönhatást hidrogénkötésnek nevezzük. Ez a fajta kötés gyakori, és rendszeresen előfordul a vízmolekulák között. Az egyes hidrogénkötések gyengék és könnyen felbomlanak, azonban nagyon nagy számban fordulnak elő vízben és szerves polimerekben, együttesen hozva létre jelentős erőt. A hidrogénkötések felelősek a DNS kettős hélix összefűzéséért is.

    Applications for Hydrogen Bonds

    Hydrogen bonds occur in inorganic molecules, such as water, and organic molecules, such as DNA and proteins. The two complementary strands of DNA are held together by hydrogen bonds between complementary nucleotides (A&T, C&G). Hydrogen bonding in water contributes to its unique properties, including its high boiling point (100 °C) and surface tension.

    Water droplets on a leaf: The hydrogen bonds formed between water molecules in water droplets are stronger than the other intermolecular forces between the water molecules and the leaf, contributing to high surface tension and distinct water droplets.

    In biology, intramolecular hydrogen bonding is partly responsible for the secondary, tertiary, and quaternary structures of proteins and nucleic acids. The hydrogen bonds help the proteins and nucleic acids form and maintain specific shapes.

    Van der Waals Interactions

    Like hydrogen bonds, van der Waals interactions are weak attractions or interactions between molecules. Van der Waals attractions can occur between any two or more molecules and are dependent on slight fluctuations of the electron densities, which are not always symmetrical around an atom. For these attractions to happen, the molecules need to be very close to one another. These bonds—along with ionic, covalent, and hydrogen bonds—contribute to the three-dimensional structure of proteins that is necessary for their proper function.

    Van der Waals attraction: Explore how Van der Waals attractions and temperature affect intermolecular interactions.


    Nézd meg a videót: Ifjú tudósok - Biológia döntő . (Lehet 2022).