Információ

Vegyes gátlás - vs S - Biológia

Vegyes gátlás - vs S - Biológia


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Vegyes gátlás – vs S

Nem, nem feltételezheti, hogy az alloszterikus inhibitor nem kompetitív. Az „alloszterikus” a kötődés helyére utal, míg az olyan kifejezések, mint a kompetitív, nem kompetitív, nem kompetitív vagy vegyes gátlás, arra utalnak, hogy az inhibitor kötődése hogyan befolyásolja (vagy ha) az inhibitor kötődése a szubsztráthoz való kötődést.

A versenygátlásról szóló Wikipédia-oldal ésszerű forrás erre a kérdésre.

A kompetitív inhibitor az, amely megakadályozza a normál szubsztrát(ok) kötődését az aktív helyen. Ezt úgy lehet elérni, hogy szó szerint akadályozzuk az aktív helyhez való kötődést, vagy úgy, hogy máshol kötődünk, és olyan konformációs változást okozunk, amely megakadályozza az aktív hely kötődését. Mindkét eset kompetitív gátlásnak minősül, mivel befolyásolja a szubsztrátkötést.

Lehet, hogy technikailag helyes azt állítani, hogy az alloszterikus gátló lehet (vagy az) „kompetitív gátló”, de a kommunikáció és az oktatás szempontjából én egy kimért megközelítést javaslok. A legtöbb diák találkozik a „kompetitív inhibitor” és a „nem kompetitív gátló” kifejezésekkel a Michaelis–Menten-kinetikát mutató reakciók összefüggésében. Az ilyen gátlóról alkotott mentális képük tehát a következő típusú lesz:

Az alloszterikus inhibitorok tárgyalása során ezért az alábbiakban a különböző mentális modellekre összpontosítok, amelyekben a szubsztrát (vagy pozitív effektor) és negatív effektor (a különböző kifejezés használata szándékos) ellentétes hatást fejt ki a feszült és ellazult állapotok közötti egyensúlyra:

A továbbiakban elmondanám, hogy mivel a szubsztrát és a negatív effektor relatív koncentrációja határozza meg a reakció sebességét, „a negatív effektor közvetve versenyez a szubsztrátummal”.

Először is elfogadom az álláspontodat az előző bejegyzés túlságosan technikai jellegűnek. Ebből az alkalomból nem lesznek egyenletek és diagramok.

Amikor a reverzibilis enzimgátlásról beszélünk, főként négy fogalom jelentésével foglalkozunk: versenyképes, versenyképtelen, nem versenyképes és vegyes. Ahogy fentebb is mondtam, a szakirodalom nagyon zavaros abban a pontban, hogy a viszonylag egyszerű fogalmak nagyon összetettnek tűnnek, és a zavar gyakran a „nem versenyképes” kifejezés jelentéséből adódik.

Először is: a reverzibilis inhibitorokat a legjobban a két kinetikai állandóra gyakorolt ​​hatásuk alapján lehet osztályozni, nem pedig a bizonyos gátlási mintát előidéző ​​mechanizmus alapján. A két kinetikai állandó kmacska és kmacska/ Km. (Tehát miért ne kmacska és Km? Erről egy korábbi bejegyzésben volt szó, de a rövid válasz az, hogy egyszerűbb: Km gyakran nagyon összetett kinetikai állandó). Két „korlátozó” esetet különböztethetünk meg. (i) A kompetitív gátló hatások kmacska/ Km de nem kmacska és (ii) egy nem kompetitív gátló hatás kmacska de nem kmacska / Km. (iii) Megkülönböztethetünk egy harmadik esetet is, amikor mindkét kinetikai állandók befolyásolják. Nevezzük ezt nem kompetitív gátlásnak.

A szakirodalomban a zavart az okozza, hogy egyes szaktekintélyek a fent definiált nem kompetitív gátlásnak nevezik vegyes gátlás, és (hogy tényleg elrontsa a dolgokat), a nem kompetitív gátlást a vegyes gátlás speciális esetének tekintik, ahol mindkét kinetikai állandó azonos mértékben változik! E válasz szempontjából én vagyok nem megy oda ahogy azt gondolom, hogy mit értesz nem versenyképes alatt, az a fenti (iii) pontban meghatározott. Mindenesetre Cleland, a terület vezető szaktekintélye így határozza meg a nem kompetitív gátlást. Más szóval, a „vegyes” gátlás innentől kezdve száműzve van ebből a válaszból.

Lehetnénk itt egy kicsit kalandosabbak, és azt mondhatnánk, hogy a kompetitív inhibitor csak a szubsztrát enzimhez való kötődését befolyásolja, a nem kompetitív inhibitor pedig csak a katalitikus lépést. Vagy azt is mondhatjuk, hogy a kompetitív inhibitor csak a látszólagos másodrendű sebességi állandót befolyásolja az enzim és a szubsztrát kombinációjára (amit az enzimológusok k-nak neveznek).macska/ Km), és egy nem kompetitív inhibitor csak a látszólagos elsőrendű sebességi állandóra hat (amit az enzimológusok k-nak neveznek).macska). De ez kezd túl elvont lenni. De talán látod, hova megyek? Csak két korlátozó eset van, az egyik a szubsztrátkötést, a másik pedig a katalízist, és a kettő kombinációja. Valóban van Ilyen egyszerű az egész.

Miután a nómenklatúra zűrzavarát elhárítottam az útból, megpróbálom megválaszolni a kérdését: ha egy inhibitor nem kötődik az aktív helyhez, megállapíthatjuk-e, hogy nem kompetitív inhibitor?

IMO, a válasz határozott nem. Az alloszterikus inhibitor (olyan, amely az aktív helytől eltérő helyre kötődik) lehet kompetitív, nem kompetitív vagy nem kompetitív.

Ahogy Bryan Krause fogalmazott, a kompetitív inhibitor megakadályozza a normál szubsztrát(ok) kötődését az aktív helyen, de nincs követelmény, hogy az inhibitor kötődjön az aktív helyhez. Az inhibitor kötődése az alloszterikus helyen olyan konformációs változást okozhat, amely megakadályozza például a szubsztrát kötődését.

Ugyanez az érv vonatkozik a versenyképtelen gátlásra is. Egy egyszerű mechanizmus, amely versenyképtelen gátlást idéz elő, az, amikor az inhibitor nem tud kötődni a „szabad” enzimhez, de kötődik az enzim-szubsztrát komplexhez. És persze lehet, hogy az alloszterikus helyhez való kötődés nem lehetséges, hacsak nincs megkötve a szubsztrát.


C2 . Versengő gátlás

Reverzibilis A kompetitív gátlás akkor következik be, ha a szubsztrát (S) és inhibitor (I) is az enzim ugyanazon helyéhez kötődik. Valójában versenyeznek az aktív webhelyért, és kölcsönösen kizáró módon kötődnek. Ezt szemlélteti az alábbi kémiai egyenletek és molekuláris karikatúra.

Van egy másik típusú gátlás, amely ugyanazokat a kinetikai adatokat adja. Ha S és én különböző helyekhez, S pedig E-hez kötődik, és olyan konformációs változást produkál E-ben, hogy nem tudnék kötődni (és fordítva), akkor S és én kötése kölcsönösen kizárná egymást. Ezt alloszterikus kompetitív gátlásnak nevezik. A gátlási vizsgálatokat általában több rögzített és nem telítő I-koncentrációnál és változó S-koncentrációnál végzik.

A legfontosabb megértendő kinetikai paraméterek a Vm és Km. Tegyük fel az egyenletlevezetés megkönnyítésére, hogy I reverzibilisen és gyors egyensúlyban E-hez kötődik, Kis disszociációs állandóval. A "s" a "is" alsó indexben azt jelzi, hogy az 1/v vs 1/S Lineweaver-Burk diagram meredeksége változik, miközben az y metszéspont állandó marad. Kist K-nek is hívjákénc ahol a "c" alsó index a kompetitív gátlási állandót jelenti.

Egy pillantás a felső mechanizmusra azt mutatja, hogy még I jelenlétében is, amikor S a végtelenbe növekszik, minden E átalakul ES-vé. Vagyis nincs szabad E, amihez kötődhetnék. Most ne feledje, hogy Vm= kcatEo. Ezen feltételek mellett ES = Eo, tehát v = Vm. Vm nem változott. A látszólagos Km, a Kmapp azonban megváltozik. Ennek megértéséhez használhatjuk LaChatelier elvét. Ha csak az E-hez kötök, és nem az ES-hez, akkor az E + S <==> ES egyensúlyát balra tolja, ami a Km alkalmazás növelésével járna (azaz úgy tűnik, hogy az E és az E affinitása S csökkent.). A kettős reciprok cselekmény (Lineweaver Burk plot) nagyszerű módot kínál a gátlás megjelenítésére. I jelenlétében a Vm nem változik, de úgy tűnik, hogy a Km nő. Emiatt 1/Km-rel az x metszéspont a rajzon kisebb lesz, és közelebb kerül 0-hoz. Ezért a diagramok egy sor sorból állnak, amelyeknek ugyanaz az y metszéspontja (1/Vm), és az x metszéspontok (- 1/Km) egyre közelebb kerül a 0-hoz, ahogy I nő. Ezek az egymást metsző parcellák a kompetitív gátlás jellemzői.

Megjegyezzük, hogy az ebben a részben tárgyalt első három gátlási modellben a Lineweaver-Burk diagramok lineárisak inhibitor jelenlétében és hiányában. Ez arra utal, hogy a v vs S diagramok minden esetben hiperbolikusak lennének, és megfelelnek a Michaelis Menton egyenlet szokásos formájának, mindegyik potenciálisan eltérő látszólagos Vm és Km értékkel.

A fenti ábrán látható egyenlet levezethető, amely bemutatja a kompetitív inhibitor hatását a reakció sebességére. Az egyetlen változás, hogy a Km tagot megszorozzuk az 1+I/Kis tényezővel. Ezért Kmapp = Km(1+I/Kis). Ez azt mutatja, hogy a látszólagos Km növekszik, ahogy azt előre jeleztük. Kis az inhibitor disszociációs állandó, amelyben az inhibitor befolyásolja a kettős reciprok diagram meredekségét.

Wolfram Mathematica CDF Player – Competitive Inhibition vs S (ingyenes beépülő modul szükséges)

4/6/14Wolfram Mathematica CDF lejátszó – versenyképes gátlás – Lineweaver Burk (ingyenes beépülő modul szükséges)

Ha az adatokat vo vs log S formátumban ábrázoltuk, a diagramok szigmoidok lennének, amint azt az ML vs log L diagramoknál láttuk az 5B fejezetben. Kompetitív inhibitor esetén a vo vs log S görbe különböző rögzített koncentrációjú inhibitorok jelenlétében szigmoid görbék sorozatából állna, amelyek mindegyike azonos Vm-vel, de eltérő látszólagos Km értékekkel (ahol Kmapp = Km( 1+I/Kis), fokozatosan jobbra tolva.. Az Enyzme kinetikai adatokat ritkán ábrázoljuk így, de az egyszerű kötési adatok az M + L < == > ML egyensúlyra, különböző inhibitorkoncentrációk jelenlétében.

Tekintsük újra az egyszerű kötési egyensúlyról szóló tárgyalásunkat, M + L <==> ML. Amikor meg akartuk tudni, hogy mennyi a kötöttség, vagy a törttelítettség a log L függvényében, három példát vettünk figyelembe.

  1. L = 0,01 Kd (azaz L << Kd), ami azt jelenti, hogy Kd = 100 L. Ekkor Y = L/[Kd+L] = L/[100L + L] ≈1/100. Ez azt jelenti, hogy a tényleges [L]-től függetlenül, ha L = 0,01 Kd, akkor Y ≈0,01.
  2. L = 100 Kd (azaz L >> Kd), ami azt jelenti, hogy Kd = L/100. Ekkor Y = L/[Kd+L] = L/[(L/100) + L] = 100L/101L ≈ 1. Ez azt jelenti, hogy a tényleges [L]-től függetlenül, ha L = 100 Kd, akkor Y ≈1 .
  3. L = Kd, majd Y = 0,5

Ezek a forgatókönyvek azt mutatják, hogy ha L értéke 4 nagyságrend felett változik (0,01 Kd < Kd < 100 Kd), vagy logaritmusban:
-2 + log Kd < log Kd < 2 + log Kd), függetlenül a Kd nagyságától, hogy Y körülbelül 0 és 1 között változik.

Más szavakkal, Y 0 és 1 között változik, amikor L a log Kd értéke +2-vel változik. Ennélfogva az Y vs log L diagramok egyre magasabb Kd (alacsonyabb affinitású) kötési reakciók sorozatára egy sor azonos szigmoid görbét mutatnak ki, amelyek fokozatosan jobbra tolódnak el, amint az alább látható.

Ugyanez vonatkozik a vo vs S-re kompetitív inhibitor különböző koncentrációinak jelenlétében, kezdeti fluxus esetén, Jo vs ligandum kívül, kompetitív inhibitor jelenlétében, vagy ML vs L (vagy Y vs L) jelenlétében. egy kompetitív inhibitor.

Wolfram Mathematica CDF Player – Competitive Inhibition vs logS (ingyenes beépülő modul szükséges)

Sok szempontból a v0 vs lnS diagramok vizuálisan könnyebben értelmezhetők, mint a v0 vs S diagramok. Ahogy az egyszerű kötési diagramoknál megjegyeztük, a hiperbolák tankönyvi illusztrációi gyakran rosszul vannak megrajzolva, és olyan görbéket mutatnak, amelyek túl gyorsan kiegyenlítődnek az [S] függvényében, összehasonlítva a v0 vs lnS diagramokkal, amelyeken könnyen látható, hogy a telítettséget sikerült-e elérni. . Ezen túlmenően, amint a fenti görbék mutatják, a v0 vs lnS többszörös teljes diagramja készíthető változó fix inhibitor koncentráció mellett vagy variáns enzimformákra (különböző izoformák, helyspecifikus mutánsok) az lnS széles tartományán, ami megkönnyíti a kísérleti eredmények összehasonlítását. kinetikája ezekben a különböző körülmények között. Ez különösen igaz, ha a Km értékek nagymértékben eltérnek.

Most, hogy jobban ismeri a kötődési, fluxus- és enzimkinetikai görbéket, inhibitorok jelenlétében és hiányában képesnek kell lennie arra, hogy a fenti elemzést alkalmazza azokra a gátlási görbékre, ahol a kötődés, a kezdeti fluxus vagy a kezdeti sebesség a következő helyen van ábrázolva. változó kompetitív inhibitor-koncentráció különböző rögzített koncentrációjú ligandum vagy szubsztrát nem telítetlen koncentrációinál. Tekintsük egy enzim aktivitását. Tegyük fel, hogy valamilyen ésszerű szubsztrátkoncentrációnál (nem végtelen) az enzim körülbelül 100%-ban aktív. Ha kompetitív inhibitort adunk hozzá, az enzim aktivitása addig csökkenne, amíg a telítési (végtelen) I-nél már nem marad aktivitás. Az alábbiakban az ezt bemutató grafikonok láthatók.

Ábra: Az enzimaktivitás gátlása – % aktivitás vs log [inhibitor]

A kompetitív gátlás speciális esete: a specificitási állandó: Az előző fejezetben a specificitási állandót kcat/KM-ben határoztuk meg, amelyet az E és S bimolekuláris reakciójához kapcsolódó másodrendű sebességi állandóként is leírtunk, amikor S << KM. Azt is leírja, hogy egy enzim mennyire képes különbséget tenni a különböző szubsztrátok között. Ha egy enzim két szubsztráttal találkozik, akkor az egyik a másik kompetitív inhibitorának tekinthető. A következő levezetés azt mutatja, hogy két versengő szubsztrátum kezdeti sebességének aránya azonos koncentráció mellett megegyezik a kcat/KM értékük arányával.


Hogyan működnek az enzimek?

Kinyújtott rugó. (Fotó forrása: Pixabay)

Gondolj az enzimekre, mint egy rugóra. Használat közben a rugó megnyúlik és megváltoztatja alakját, de a munka végeztével visszanyeri eredeti formáját. Az enzimek hasonló módon működnek. A kémiai reakció során az enzim megváltoztathatja összetételét vagy formáját, hogy elősegítse a reakciót, és a feladat elvégzése után visszatér eredeti állapotába, és nem hagy maga után maradandó változást az enzimben.


C4. Nem kompetitív és vegyes gátlás

Reverzibilis, nem kompetitív gátlás akkor következik be, amikor I kötődik E-hez és ES-hez is. Csak azt a speciális esetet fogjuk megvizsgálni, amikor az I disszociációs állandója E és ES esetén megegyezik. Ezt nem kompetitív gátlásnak nevezik. Meglehetősen ritka, mivel nehéz lenne elképzelni egy olyan nagy inhibitort, amely gátolja a megkötött szubsztrát forgalmát, és nincs hatással az S kötődésére az E-hez. Azonban a protonok kovalens kölcsönhatása E-vel és ES-vel egyaránt nem-kompetitív gátláshoz vezethet. Általánosabb esetben a Kd'-ek eltérőek, és a gátlást vegyesnek nevezzük. Mivel gátlás lép fel, feltételezzük, hogy az ESI nem tud terméket képezni. Ez egy zsákutca komplexum, amelynek egyetlen sorsa van: visszatérni az ES-be vagy az EI-be. Ezt szemlélteti a kémiai egyenletek és az alábbi molekuláris rajzfilm.

Tegyük fel, hogy az egyenlet levezetésének megkönnyítése érdekében I reverzibilisen kötődik E-hez Kis disszociációs állandóval (ahogyan a kompetitív gátlásra jelöltük), és ES-hez Kii disszociációs állandóval (ahogyan azt a nem kompetitív gátlásnál megjegyeztük). Tegyük fel a nem kompetitív gátlásra, hogy Kis = Kii. Egy pillantás a felső mechanizmusra azt mutatja, hogy I jelenlétében, amikor S a végtelenbe növekszik, nem minden E konvertálódik ES-vé. Vagyis véges mennyiségű ESI van, még a végtelen S-nél is. Most ne feledjük, hogy Vm = kcatEo akkor és csak akkor, ha minden E ES alakban van. Ilyen körülmények között a látszólagos Vm, Vmapp kisebb, mint a valódi Vm inhibitor nélkül. Ezzel szemben a látszólagos Km, Kmapp, nem fog változni, mivel mind az E-hez, mind az ES-hez azonos affinitással kötök, és így nem zavarja meg ezt az egyensúlyt, amint az LaChatelier elvéből következik. A kettős reciprok cselekmény (Lineweaver Burk plot) nagyszerű módot kínál a gátlás megjelenítésére. I jelenlétében csak Vm csökken. Ezért -1/Km, az x-metszés ugyanaz marad, és az 1/Vm pozitívabb lesz. Ezért a diagramok az x tengelyen metsző vonalak sorozatából állnak, ami a nem kompetitív gátlás jellemzője. Képesnek kell lennie arra, hogy kitalálja, hogyan jelennének meg a cselekmények, ha a Kis különbözik a Kii-től (vegyes gátlás).
A fenti diagramon látható egyenlet levezethető, amely megmutatja a nem kompetitív inhibitor hatását a reakció sebességére. A nevezőben Km szorozva 1+I/Kis, S pedig 1+I/Kii. Szeretnénk átrendezni ezt az egyenletet, hogy megmutassuk, hogyan befolyásolja Km és Vm az inhibitor, nem pedig S, ami nyilvánvalóan nem. Az egyenlet fentiek szerinti átrendezése azt mutatja, hogy Kmapp = Km(1+I/Kii)/(1+I/Kii) = Km, ha Kis=Kii, és Vmapp = Vm/(1+I/Kii). Ez azt mutatja, hogy a Km nem változik, és a Vm csökken, ahogy azt előre jeleztük. A diagram az x tengelyen metsző egyenesek sorozatát mutatja. Mind a meredekség, mind az y metszéspont megváltozik, ami a két disszociációs állandó, a Kis és Kii elnevezésében is megjelenik. Vegye figyelembe, hogy ha I nulla, Kmapp = Km és Vmapp = Vm. Néha a Kis és Kii gátlási disszociációs állandókat Kc-nek és Ku-nak (kompetitív és nem kompetitív gátlási disszociációs állandóknak) nevezik.

A vegyes (és nem) kompetitív gátlás (amint azt a fenti mechanizmus mutatja) abban különbözik a kompetitív és nem kompetitív gátlástól, hogy az inhibitor kötődése nem egyszerűen egy zsákutca reakció, amelyben az inhibitor csak egyetlen fordított lépésben tud disszociálni. A fenti egyensúlyban az S disszociálhat az ESI-ről, és EI-t alkothat, így előfordulhat, hogy a rendszer nincs egyensúlyban. A zsákutcás lépéseknél nem megy végbe a reagensek áramlása a zsákutca komplexen keresztül, így a zsákutcai lépés egyensúlya nem zavart meg.

Más mechanizmusok általában vegyes gátlást eredményezhetnek. Például a ping-pong mechanizmusban felszabaduló termék (amelyről a következő fejezetben lesz szó) vegyes gátlást adhat.

Ha a termék inhibitorként működő P az enzim két különböző formájához (E' és E is) tud kötődni, akkor vegyes inhibitorként működik.

4/26/13Wolfram Mathematica CDF Player – Vegyes gátlás vs S görbék, Kis és Kii Kc és Ku néven (csúszkák indítása magas értékeknél) (ingyenes beépülő modul szükséges)

Interaktív SageMath MIxed Inhibition

4/26/13Wolfram Mathematica CDF Player – Lineweaver-Burk diagramok vegyes gátlás vs S görbéihez (csúszkák indítása magas értékeknél) (ingyenes beépülő modul szükséges). Jegyezze meg, hol metszik egymást a gátolt és gátolt görbék a Kis és Kii különböző értékeinél (a Kc és Ku grafikonon). Ha Kis = Kii, a gátlás nem kompetitív.

Interaktív SageMath vegyes gátlás ( piros grafikon + inhibitor, kék grafikon - gátló, zöld tengelyek

Ha tudja alkalmazni LeChatilier elvét, képesnek kell lennie a Lineweaver-Burk diagramok megrajzolására bármilyen gátlási forgatókönyvre, vagy akár az ellenkező esetre, az enzimaktiválásra!

A teljes 6C. fejezet: Enzimgátlás archivált változata

/>
A Henry Jakubowski által készített Biochemistry Online szolgáltatás a Creative Commons Nevezd meg! – Nem kereskedelmi célú 4.0 nemzetközi licence alá tartozik.


Mi a különbség a vegyes inhibitorok között, amelyek az enzim-szubsztrát komplexet preferálják a nem kompetitív inhibitorokkal szemben

A vegyes inhibitorok egy alloszterikus helyhez kötődnek, és elsősorban az enzimhez vagy az enzimszubsztrát konformációjához kötődnek. Ha előnyösen kötődik az enzimszubsztráthoz, akkor csökkenti a Km-t és a V max-ot. Egy nem kompetitív inhibitor csak az enzimszubsztrát komplexhez kötődik egy allosztérikus helyen, de elveszíti Km és Vmax értékét. Összezavarodtam. Mi a különbség a kettő között?

A vegyes gátlás eltérő affinitással rendelkezik az E és E•S komplexhez, a kettő közül az egyik előnyös. A nem kompetitív gátlás a vegyes gátlás speciális esete. nem kompetitív inhibitorokkal azonos affinitással rendelkezik az E és E•S komplexhez. Ezek a különbségek nagyrészt az enzim konformációs változásaiból adódnak az alloszterikus helyeken a szubsztrátkötést követően.

Nem kompetitív gátlás esetén egyáltalán nem befolyásoljuk az affinitást a szubsztráthoz (tekintve, hogy az affinitások pontosan megegyeznek az E és E•S esetében). Tehát az inhibitor hatása az, hogy megállít néhány konformációs változást, amely elengedhetetlen a szubsztrát termékké alakulásához, ezáltal csökkenti a mért Vmax-ot, de nem befolyásolja a Km-t.

Vegyes gátlás esetén ez mindkét irányba történhet. Ha önmagában az enzimhez nagyobb affinitásunk van (nincs szubsztrát), akkor az enzimben és konkrétan az aktív helyen konformációs változást fogunk látni, ami megnehezíti/lehetetlenné teszi a szubsztrát kötődését. Ez lényegében kikapcsolná az enzimek működését ezekhez az inhibitorokhoz kötve (csökkentené a fennmaradó funkcionális enzimek mennyiségét), ezáltal csökkentve a Vmax-ot. A látszólagos Km növekedését is tapasztalnánk, mert úgy tűnik, hogy több szubsztrátra van szükségünk a Vmax eléréséhez, mivel az aktív hely konformációs változása csökkenti a szubsztrát iránti affinitást.

A vegyes gátlás másik oldala, ha nagyobb affinitásunk van az E•S komplexhez. Itt ismét konformációs változást fogunk előidézni az enzimben, ami csökkenti a Vmax-ot, mert gátolni fog néhány lényeges konformációs változást az enzimforgalom szempontjából. Ebben az esetben már meg van kötve a szubsztrát, így a látszólagos Km ugyanúgy csökken, mint a nem kompetitív gátlás esetén. Az E•S komplexhez való kötődés inhibitor E•S•I komplexet ad (bár még mindig allosztérikusan kötődik). Gondolj a le chatelier-re. E + S -> E•S + I -> E•S•I. Az E•S csökkentése E•S•I képződésével az egyensúly E-ről E•S-re való eltolódását okozza, ami úgy tűnik, hogy E-nek nagyobb az affinitása S-hez, tehát kisebb a Km.


Nézd meg a videót: A végbél biológiai programjai (Június 2022).


Hozzászólások:

  1. Thor

    Bravo, this rather good idea is necessary just by the way

  2. Arashikree

    Csak amire szüksége van. An interesting topic, I will participate. Tudom, hogy együtt eljuthatunk a helyes válaszra.

  3. Altmann

    a No bad question

  4. Dughall

    Nem



Írj egy üzenetet